Строение и функции белков. денатурация белка

Содержание:

Номенклатура
Домены, мотивы и складки в структуре белка
структура белка
Определение
- Внутригенное дополнение
Третичная структура взаимодействия
Денатурация белка
- Физические факторы
- Химические факторы
Определение [ править ]
- Внутригенное дополнение править
Определение структуры белка
Примеры и номенклатура[править | править код]
викторина
Описание и примеры
Рекомендации
Составляющие белков
Прогноз
Стабильность белка
Определение третичной структуры
Белковая динамика и конформационные ансамбли
Структуры белков
Ссылки [ править ]

Номенклатура

Количество субъединиц в олигомерный Комплекс описывается с использованием имен, оканчивающихся на -mer (греч. «часть, субъединица»). Формальные и греко-латинские названия обычно используются для первых десяти типов и могут использоваться для до двадцати субъединиц, тогда как комплексы более высокого порядка обычно описываются количеством субъединиц, за которыми следует -мерный.

1 = мономер / субъединица
2 = димер
3 = тример
4 = тетрамер
5 = пентамер
6 = гексамер

7 = гептамер
8 = октамер
9 = неамер
10 = декамер
11 = незаметный
12 = додекамер

13 = тридекамер
14 = тетрадекамер
15 = пятикамерный *
16 = шестнадцатеричный фотоаппарат
17 = гептадекамер *
18 = октадокамера

19 = неадекамер
20 = эйкозамер
21 = 21-мер
22 = 22-мер
22 = 23-мер *
и Т. Д.

*Нет известных примеров

Хотя комплексы выше октамеров редко наблюдаются для большинства белков, есть некоторые важные исключения. Вирусные капсиды часто состоят из 60 белков. Несколько молекулярные машины также находятся в ячейке, например протеасома (четыре гептамерных кольца = 28 субъединиц), транскрипционный комплекс и сплайсосома. В рибосома вероятно, самая большая молекулярная машина и состоит из множества молекул РНК и белков.

В некоторых случаях белки образуют комплексы, которые затем собираются в еще более крупные комплексы. В таких случаях используется номенклатура, например, «димер димеров» или «тример димеров», чтобы предположить, что комплекс может диссоциировать на более мелкие субкомплексы перед диссоциацией на мономеры.

Домены, мотивы и складки в структуре белка

Строение белков. структуры белков

Белковые домены. Две показанные белковые структуры имеют общий домен (темно-бордовый), домен PH , который участвует в связывании фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфата.

Белки часто описываются как состоящие из нескольких структурных единиц. Эти единицы включают домены, и складки. Несмотря на то, что существует около 100 000 различных белков, экспрессируемых в эукариотических системах, существует гораздо меньше различных доменов, структурных мотивов и складок.

Структурная область

Структурный домен является элементом общей структуры белка , что сам собой стабилизирующим и часто складки независимо от остальной части белковой цепи. Многие домены не являются уникальными для белковых продуктов одного гена или одного семейства генов, но вместо этого появляются во множестве белков. Домены часто называют и выделяют, потому что они играют важную роль в биологической функции белка, к которому они принадлежат; например, « кальций- связывающий домен кальмодулина ». Поскольку они независимы друг от друга, домены могут быть «обменены» с помощью генной инженерии между одним белком и другим, чтобы образовать химерные белки. Консервативная комбинация нескольких доменов, которые встречаются в разных белках, таких как домен протеинтирозинфосфатазы и пара доменов C2 , была названа «супердоменом», который может развиваться как единое целое.

Структурные и последовательные мотивы

В структурных и последовательность мотивов см коротких сегментов белка трехмерной структуры или аминокислотной последовательности , которые были обнаружены в большом количестве различных белков

Супервторичная структура

Supersecondary структура относится к конкретной комбинации вторичных структурных элементов, таких как β-α-бета единиц или спираль-поворот-спираль мотив. Некоторые из них можно также назвать структурными мотивами.

Белковая складка

Белковая складка относится к общей архитектуре белка, такой как пучок спиралей , β-бочка , складка Россмана или различные «складки», представленные в базе данных структурной классификации белков . Связанное с этим понятие — топология белка .

структура белка

10 класс. биология. строение и функции атф

До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так.

Супервторичная структура белка

Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Наиболее частые из них: бета-тяж + альфа-спираль + бета-тяж (бета-альфа-бета петля); альфа-спираль + бета-поворот + альфа-спираль; бета-бочонок.

Структурные мотивы

Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее.

Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется.

Определение

Кожа, ее строение и функции

Четвертичная структура белка может быть определена с использованием различных экспериментальных методик, которые требуют образца белка в различных экспериментальных условиях. Эксперименты часто позволяют оценить массу нативного белка и, вместе со знанием масс и / или стехиометрии субъединиц, позволяют предсказать четвертичную структуру с заданной точностью. Точное определение субъединичного состава не всегда возможно по разным причинам.

Число субъединиц в белковом комплексе часто можно определить путем измерения гидродинамического молекулярного объема или массы интактного комплекса, что требует условий нативного раствора. За сложенный белков, масса может быть определена по его объему с использованием парциального удельного объема 0,73 мл / г. Однако измерения объема менее надежны, чем измерения массы, поскольку развернутый белки, по-видимому, имеют гораздо больший объем, чем свернутые белки; необходимы дополнительные эксперименты, чтобы определить, развернулся ли белок или образовал олигомер.

Внутригенное дополнение

Когда несколько копий полипептида, кодируемого ген образуют четвертичный комплекс, эта белковая структура называется мультимером. Когда мультимер образуется из полипептидов, продуцируемых двумя разными мутант аллели конкретного гена смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешанные мультимеры, образованные каждым из мутантов по отдельности. В таком случае явление упоминается как внутригенная комплементация (также называется межаллельной комплементацией). Внутригенная комплементация, по-видимому, является обычным явлением и была изучена во многих различных генах у различных организмов, включая грибы. Neurospora crassa, Saccharomyces cerevisiae и Schizosaccharomyces pombe; бактерия Сальмонелла тифимурий; вирус бактериофаг Т4, РНК-вирус и люди. Межмолекулярные силы, вероятно ответственные за самопознание и образование мультимеров, обсуждались Jehle.

Третичная структура взаимодействия

Ниже приведены основные взаимодействия, которые составляют третичные структуры белков. Они управляют изгибом и скручиванием, которые помогают белковой молекуле достичь стабильного состояния. Мы можем наблюдать взаимодействия, которые являются ковалентными, где пары электронов распределяются между атомами, или нековалентными, когда пары электронов не распределяются между атомами. Напомним, что разрушение этих связей может привести к денатурации белка.

Гидрофобные взаимодействия

Эти нековалентные связи являются наиболее важным фактором и движущей силой в формировании третичной структуры.

Если мы разместим гидрофобный (ненавидящие воду) молекулы в воде, эти молекулы будут собираться вместе и образовывать большие куски гидрофобных молекул. Поскольку некоторые R-группы гидрофильный (любящий воду) и другие являются гидрофобными, все аминокислоты, содержащие гидрофильные боковые цепи, такие как изолейцин, будут обнаружены на поверхности белка, в то время как аминокислоты, которые имеют гидрофобные боковые цепи, такие как аланин, будут объединяться вместе в центре белка. Следовательно, белок, который образуется в воде, как и большинство из них, будет иметь гидрофобное ядро и гидрофильную поверхность

Это очень важно при определении того, как будет выглядеть третичная структура

Дисульфидные Мосты

Это очень сильные ковалентные связи, обнаруженные между остатками цистеина, которые находятся в непосредственной близости в космосе. Связи образуются между серными группами на различных остатках цистеина, как показано ниже.

Ионные облигации

Некоторые аминокислоты содержат боковые цепи, которые несут положительные или отрицательные заряды. Если аминокислота с положительным зарядом достаточно близка к аминокислоте, которая несет отрицательный заряд, они могут образовать связь, которая помогает стабилизировать молекулу белка.

Водородные связи

Мы можем наблюдать эти связи между молекулами воды в решение и гидрофильные аминокислотные боковые цепи на поверхности молекулы. Водородные связи также возникают между полярными боковыми цепями и помогают стабилизировать третичную структуру.

Денатурация белка

Так долго мы добирались до четвертичной структуры, но теперь время все УНИЧТОЖИТЬ. Денатурация — это потеря функции белка, через разрушение его четвертичной, третичной и вторичной структуры. Но не первичной! Процесс может остановиться и раньше, не дойдя до первичной

Но самое важное — белок перестает работать. Это значит вот что: если у белка есть только третичная структура, то её потеря приведёт к потере функций

Тоже самое касается белков с четвертичной структурой.

Денатурирующие факторы делятся на физические и химические.

Физические факторы

У всех этих факторов общий механизм действия. Они вносят в систему дополнительное количество энергии. Это вызывает увеличение амплитуды колебательных движений фрагментов полипептидной цепи. Из-за этого рвутся слабые связи, стабилизирующие белковую молекулу — водородные, гидрофобные и Ван-дер-Вальсовы. Вот некоторые из этих факторов:

Повышение температуры больше 42 градусов;
Повышение давления;
Ультрафиолетовое излучение;
Рентгеновское излучение;
Инфракрасное излучение (коротковолновое);
Сверхчастотное излучение;
Вибрация.

Химические факторы

Химические денатурирующие факторы различаются по механизму действия. Так что разбираемся с каждым отдельно. Представим, что мы рвём каждую связь:

1) Добавим кислоту или щелочь в раствор, где находится белок — произойдет изменение заряда некоторых аминокислот. Раз изменился заряд, то происходит разрушение водородных и ионных связей.

2) Детергенты — это вещества, у которых есть гидрофобные и гидрофильные участки. Если засунуть их внутрь молекулы, то гидрофобное взаимодействие нарушится. Примеры детергентов — фенолы, додецилсульфат.

3) С помощью тяжелых металлов мы порвем дисульфидные мостики в третичной структуре. Такими тяжелыми металлами будут: свинец, медь и ртуть.

4) Восстанавливающие агенты — восстанавливают дисульфидные связи. Смысл такой же, как и с тяжелыми металлами: разрушение дисульфидных мостиков. Пример — меркаптоэтанол.

5) Вещества, образующие водородные связи — мочевина. Это ужасная воровка, она перетягивает водородные связи с белка на себя.

Виды денатурирующих агентов. Все физические агенты не поместились.

Но, мы сказали, что это разрушает вторичную, третичную и четвертичную структуры, но не первичную. Она остается целой. А так как она отвечает за формирование всех остальных, то при удалении денатурирующего фактора белок может снова стать работоспособным, восстановив свою структуру. Это процесс называется ренативация белка. Для этого нужны определённые условия, но они не всегда достижимы в клетке. Поэтому для большинства белков денатурация — это необратимый процесс.

Хочешь задать вопрос, похвалить или наговорить гадостей? Тогда залетай в телегу. Там ты сможешь предложить новый формат или разбор темы. А если серьёзно, то эти статьи пишутся для вас, поэтому мне важна обратная связь.

Структура БелкаСкачать

Определение [ править ]

Четвертичная структура белка может быть определена с использованием различных экспериментальных методик, для которых требуется образец белка в различных экспериментальных условиях. Эксперименты часто обеспечивают оценку массы нативного белка и вместе со знанием масс и / или стехиометрии субъединиц позволяют предсказать четвертичную структуру с заданной точностью. Точное определение субъединичного состава не всегда возможно по разным причинам.

Число субъединиц в белковом комплексе часто можно определить путем измерения гидродинамического молекулярного объема или массы интактного комплекса, что требует условий нативного раствора. Для свернутых белков массу можно вывести из их объема, используя частичный удельный объем 0,73 мл / г. Однако измерения объема менее надежны, чем измерения массы, поскольку развернутые белки, по-видимому, имеют гораздо больший объем, чем свернутые белки; необходимы дополнительные эксперименты, чтобы определить, развернулся ли белок или образовал олигомер.

Внутригенное дополнение править

Когда несколько копий полипептида, кодируемого геном, образуют четвертичный комплекс, эта структура белка называется мультимером. Когда мультимер формируется из полипептидов, продуцируемых двумя разными мутантными аллелями конкретного гена, смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешанные мультимеры, образованные каждым из мутантов по отдельности. В таком случае это явление называется внутригенной комплементацией (также называемой межаллельной комплементацией). Внутригенная комплементация, по-видимому, является обычным явлением и была изучена во многих различных генах у различных организмов, включая грибы Neurospora crassa , Saccharomyces cerevisiaeи Schizosaccharomyces pombe ; бактерия Salmonella typhimurium ; вирус бактериофага Т4 , вирус РНК, и человека. Межмолекулярные силы, вероятно ответственные за самопознание и образование мультимеров, обсуждались Джеле.

Определение структуры белка

Примеры белковых структур из PDB

Скорость определения структуры белка по методам и годам

Около 90% белковых структур, доступных в банке данных о белках , были определены с помощью рентгеновской кристаллографии . Этот метод позволяет измерить трехмерное (3-D) распределение плотности электронов в белке в кристаллизованном состоянии и, таким образом, вывести трехмерные координаты всех атомов, которые должны быть определены с определенным разрешением. Примерно 9% известных белковых структур были получены методами ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Для более крупных белковых комплексов криоэлектронная микроскопия может определить белковые структуры. Разрешение обычно ниже, чем у рентгеновской кристаллографии или ЯМР, но максимальное разрешение постоянно увеличивается. Этот метод по-прежнему особенно ценен для очень больших белковых комплексов, таких как белки оболочки вируса и амилоидные волокна.

Общий состав вторичной структуры можно определить с помощью кругового дихроизма . Колебательную спектроскопию также можно использовать для характеристики конформации пептидов, полипептидов и белков. Двумерная инфракрасная спектроскопия стала ценным методом исследования структур гибких пептидов и белков, которые невозможно изучить другими методами. Более качественную картину структуры белка часто получают с помощью протеолиза , который также полезен для скрининга более кристаллизующихся образцов белка. Новые реализации этого подхода, включая быстрый параллельный протеолиз (FASTpp) , позволяют исследовать структурированную фракцию и ее стабильность без необходимости очистки. После того, как структура белка была определена экспериментально, дальнейшие подробные исследования могут быть выполнены с помощью вычислений с использованием молекулярно-динамического моделирования этой структуры.

Примеры и номенклатура[править | править код]

Гемоглобин

Примеры белков с четвертичной структурой включают гемоглобин, ДНК-полимеразу, ионные каналы. Номенклатура белков с четвертичной структурой также особая. Числа субъединиц в олигомерном комплексе описываются с помощью имен, которые заканчиваются на -мер (по-гречески «части, подразделения»).

Хотя комплексы выше, чем октамер, редко наблюдаются у большинства белков, существует несколько исключений: вирусный капсид; протеосомы (четыре кольца = 28 субъединиц), транскрипционный комплекс и сплайсосома. Рибосомы — крупнейшие молекулярные машины, состоящие из множества РНК и белковых молекул. В некоторых случаях белки образуют комплексы, которые затем собираются в еще большие комплексы. Четвертичная структура белков имеет отношение к существованию изоферментов. Особенно хорошо изучен в этом отношении благодаря исследованиям Каплана, Маркерта и их сотрудников фермент лактатдегидрогеназы; этот фермент был выделен из организма цыплёнка в двух основных формах, из которых одна характерна для скелетных мышц, а другая — для сердечной мышцы. Эти две формы заметно отличаются друг от друга как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам.

Четвертичная структура белков варьируется очень широко. На некоторых электронных микрофотографиях ясно видны агрегаты белковых молекул, однако их тонкую структуру установить не удаётся.

викторина

1. Что из следующего не относится к третичной структуре?A. Это функциональноB. Содержит три полипептидные цепиC. Это вовлекает ионные связиD. Это включает в себя гидрофобные взаимодействия

Ответ на вопрос № 1

В верно. Третичная структура содержит только одну полипептидную цепь, которая была свернута и скручена сама по себе.

2. Что из следующего относится к последовательности аминокислот?A. Первичная структураB. Вторичная структураC. энзимD. Четвертичная структура

Ответ на вопрос № 2

верно. Первичная структура белка представляет собой простую последовательность аминокислот, скрепленных пептидными связями.

3. Что диктует расположение третичной структуры?A. Температура, в которой находится белокB. Вторичная структура белкаC. Количество аминокислот, из которых состоит белокD. Последовательность первичной структуры

Ответ на вопрос № 3

D верно. Первичная структура имеет всю информацию, необходимую для формирования вторичных и третичных структур. Следовательно, когда белки становятся денатурированными, они могут снова и снова возвращаться к своим одинаковым третичным структурам, если это позволяют условия.

Описание и примеры

Многие белки на самом деле представляют собой сборки нескольких полипептидных цепей. Четвертичная структура относится к количеству и расположению белковых субъединиц относительно друг друга. Примеры белков с четвертичной структурой включают гемоглобин , ДНК-полимеразу и ионные каналы .

Ферменты, состоящие из субъединиц с различными функциями, иногда называют холоферментами , в которых некоторые части могут быть известны как регуляторные субъединицы, а функциональное ядро известно как каталитическая субъединица. Другие сборки, называемые вместо этого мультибелковыми комплексами, также обладают четвертичной структурой. Примеры включают нуклеосомы и микротрубочки . Изменения в четвертичной структуре могут происходить через конформационные изменения внутри отдельных субъединиц или за счет переориентации субъединиц относительно друг друга. Именно благодаря таким изменениям, которые лежат в основе кооперативности и аллостеризации «мультимерных» ферментов, многие белки регулируются и выполняют свои физиологические функции.

Вышеприведенное определение следует классическому подходу к биохимии, установленному в те времена, когда было трудно объяснить различие между белком и функциональной белковой единицей. В последнее время люди обращаются к взаимодействию белок-белок при обсуждении четвертичной структуры белков и рассматривают все сборки белков как белковые комплексы .

Составляющие белков

Аминокислоты растворимы в воде, находятся в порошкообразном состоянии, имеют в своем строении аминогруппу, карбоксильную группу и радикал. Радикал может быть представлен ароматическим кольцом, цепочкой. В его состав могут входить соединения, содержащие серу. Мономеры белков могут быть кислыми или основными, в зависимости от количества групп NH₂и COOH.Вступая в реакции друг с другом, аминокислоты образуют дипептиды, трипептиды и полипептиды.Перед тем, как перейти к детальному рассмотрению строения молекул белков, изучим все связи, существующие в белках разных типов:

Пептидные — основные связи в белках, ковалентные, прочные;
Ионные — образуются посредством анионов COO- и катионов NH₃+;
Водородные — слабые, но когда их возникает много, то цепочки становятся прочнее;
Связи вида S-S — образуются посредством дисульфидных мостиков.

Эти связи являются основными в белковых молекулах.
Рис. 2. Альфа-спираль

Прогноз

Некоторые биоинформатические методы были разработаны для прогнозирования четвертичных структурных атрибутов белков на основе информации об их последовательностях с использованием различных режимов псевдоаминокислотного состава .

Прямое измерение массы неповрежденных комплексов

седиментационно-равновесное аналитическое ультрацентрифугирование
электрораспылительная масс-спектрометрия
Масс-спектрометрический иммуноанализ MSIA

Прямое измерение размеров неповрежденных комплексов

статическое рассеяние света
эксклюзионная хроматография (требуется калибровка)
Двойная поляризационная интерферометрия

Косвенное измерение размеров неповрежденных комплексов

Аналитическое ультрацентрифугирование скорости седиментации (измеряет постоянную поступательной диффузии )
динамическое рассеяние света (измеряет постоянную поступательной диффузии )
Ядерный магнитный резонанс белка с импульсным градиентом (измеряет константу поступательной диффузии )
поляризация флуоресценции (измеряет константу вращательной диффузии )
диэлектрическая релаксация (измеряет постоянную вращательной диффузии )
Двойная поляризационная интерферометрия (измеряет размер и плотность комплекса)

Методы, которые измеряют массу или объем в условиях разворачивания (такие как
масс-спектрометрия MALDI-TOF и SDS-PAGE ), обычно бесполезны, поскольку ненативные условия обычно вызывают диссоциацию комплекса на мономеры. Однако иногда они могут быть применимы; например, экспериментатор может применить SDS-PAGE после первой обработки интактного комплекса химическими сшивающими реагентами.

Стабильность белка

Термодинамическая стабильность белков представляет собой разницу свободной энергии между свернутым и развернутым состояниями белка. Эта разница в свободной энергии очень чувствительна к температуре, поэтому изменение температуры может привести к разворачиванию или денатурации. Денатурация белка может привести к потере функции и потере нативного состояния. Свободная энергия стабилизации растворимых глобулярных белков обычно не превышает 50 кДж / моль

Принимая во внимание большое количество водородных связей, которые имеют место для стабилизации вторичных структур, и стабилизации внутреннего ядра посредством гидрофобных взаимодействий, свободная энергия стабилизации проявляется как небольшая разница между большими числами.

Определение третичной структуры

Третичная структура – это структура, при которой полипептидные цепи становятся функциональными. На этом уровне каждый белок имеет определенную трехмерную форму и представляет функциональные группы на своей внешней поверхности, позволяя ему взаимодействовать с другими молекулами и придавая ему уникальную функцию. Договоренность сделана с помощью шаперонов, которые перемещают цепочку белка, сближая различные группы в цепочке, чтобы помочь им сформировать связи. Эти аминокислоты взаимодействующие обычно находятся далеко друг от друга в цепочке.

Первичная структура белка, представляющая собой простую цепочку аминокислот, удерживаемую вместе пептидными связями, определяет структуры высшего или вторичного или третичного порядка, определяя складывание цепи. Каждая аминокислота имеет уникальную боковую цепь или R-группу, что придает аминокислотам их отличные свойства.

Когда белок, такой как фермент, теряет свою третичную структуру, он больше не может выполнять свою работу, потому что он стал денатурированным и потерял свою биологическую функцию. Это обычно происходит при температурах, которые слишком высоки для белка молекула, Однако, как только температура возвращается к нормальной, третичная структура может быть достигнута снова

Это говорит о том, что именно первичная структура является наиболее важной для определения более сложного складывания

Белковая динамика и конформационные ансамбли

Белки не являются статическими объектами, а скорее населяют ансамбли конформационных состояний . Переходы между этими состояниями обычно происходят на наномасштабе и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ . Белковая динамика и конформационные изменения позволяют белкам функционировать как наноразмерные биологические машины внутри клеток, часто в форме мультибелковых комплексов . Примеры включают моторные белки , такие как миозин , который отвечает за сокращение мышц , кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток к ядру и вызывает аксонемное биение и жгутики . « представляет собой наномашину, состоящую из, возможно, более 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины … Гибкие линкеры позволяют связанным ими рекрутировать свое связывание. партнеры и вызывают аллостерию на большие расстояния через ».

Схематическое изображение двух основных подходов к ансамблевому моделированию.

Белки часто считаются относительно стабильными третичными структурами, которые претерпевают конформационные изменения после взаимодействия с другими белками или как часть ферментативной активности. Однако белки могут иметь разную степень стабильности, и некоторые из менее стабильных вариантов представляют собой протеины с неупорядоченной структурой . Эти белки существуют и функционируют в относительно «неупорядоченном» состоянии, лишенном стабильной третичной структуры . В результате их трудно описать одной фиксированной третичной структурой . Конформационные ансамбли были разработаны как способ обеспечить более точное и «динамическое» представление конформационного состояния внутренне неупорядоченных белков .

Конформационные ансамбли были созданы для ряда высокодинамичных и частично развернутых белков, таких как Sic1 / Cdc4 , p15 PAF , MKK7 , бета-синуклеин и P27.

Структуры белков

Каждый белок в природе состоит из определенного количества структур, которые обусловливают сложность его строения. Они формируются в каналах эндоплазматической сети. С этими структурами сильно связаны и основные свойства белков — денатурация и ренатурация, которые мы рассмотрим позже.

Первичная структура

Данная структура определяет количество аминокислот в цепи пептидов. В молекуле возникают пептидные связи (рис.1).То есть эта структура представляет собой последовательность различных аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.

Вторичная структура

Представляет собой альфа-спираль, которая прошита многочисленными водородными связями (рис.2).Еще данная структура может представлять собой бета-слой.Бета-слой (рис.3) — складчатая структура, состоящая из ряда параллельных полипептидных цепей, соединенных водородными связями. Является более прочным, чем альфа-спираль.
Рис. 3. Бета-слой

Третичная структура

Здесь полипептидная цепь компактно уложена в глобулу (рис.4).В глобулу могут входить ионные, водородные, дисульфидные связи. Между радикалами могут возникать гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Сюда же входят различные ферменты и антитела с глобулярным строением.

Рис. 4. Глобула

Четвертичная структура

Пожалуй, является наиболее сложной из всех. В ней несколько полипептидных цепей удерживаются в молекуле гидрофобными взаимодействиями и ионными связями (рис.5).Четыре глобулы соединены воедино. Данное строение имеет гемоглобин, чрезвычайно важный для человеческого организма.Теперь, после изучения основного строения белков, перейдем к краткому рассмотрению свойств этих биополимеров, которые вытекают из наличия всех указанных выше структур.

Ссылки [ править ]

Чжоу, Куо-Чен; Цай, Ю-Дон (1 ноября 2003 г.). «Прогнозирование четвертичной структуры белка по псевдоаминокислотному составу». Белки: структура, функции и биоинформатика . 53 (2): 282–289. DOI . PMID .
Крик, FH; Оргель, Л. Е. (1964). «Теория межаллельной комплементации». J Mol Biol . 8 : 161–5. DOI . PMID .
Бернштейн, H .; Эдгар, RS; Денхардт, Г. Х. (1965). . Генетика . 51 (6): 987–1002. PMC . PMID .
Смоллвуд, S .; Cevik, B .; Мойер, С.А. (2002). «Внутригенная комплементация и олигомеризация субъединицы L РНК-полимеразы вируса Сендай». Вирусология . 304 (2): 235–245. DOI .
Родригес-Помбо, P .; Pérez-Cerdá, C .; Pérez, B .; Desviat, LR; Sánchez-Pulido, L .; Угарте, М. (2005). . Biochim Biophys Acta . 1740 (3): 489–498. DOI .
Йеле, H. (1963). . Proc Natl Acad Sci USA . 50 (3): 516–524. DOI .
Chou KC, Cai YD (ноябрь 2003). «Прогнозирование четвертичной структуры белка по псевдоаминокислотному составу». Белки . 53 (2): 282–9. DOI . PMID .
Чжан SW, W Chen, Ян F, Pan Q (октябрь 2008). «Использование псевдоаминокислотного состава Чоу для предсказания четвертичной структуры белка: подход PseAAC с сегментацией последовательностей». Аминокислоты . 35 (3): 591–8. DOI . PMID .
Сяо, X .; Wang, P .; Чоу, KC (2009). «Предсказание четвертичного структурного атрибута белка путем гибридизации состава функциональных доменов и состава псевдоаминокислот». Журнал прикладной кристаллографии . 42 : 169–173. DOI .
Ardejani, Maziar S .; Чок, Сяо Линь; Фу, Се Джин; Орнер, Брендан П. (2 апреля 2013 г.). «Полный сдвиг олигомеризации ферритина в сторону сборки наноклеток через инженерные белок-белковые взаимодействия». Химические коммуникации . 49 (34): 3528–3530. DOI . ISSN . PMID .
^ Bertolini M, Fenzl K, Kats I, Wruck F, Tippmann F, Schmitt J, Auburger JJ, Tans S, Bukau B, Kramer G. Взаимодействия между возникающими белками, транслируемыми соседними рибосомами, управляют сборкой гомомеров. Наука. 2021, 1 января; 371 (6524): 57-64. DOI: 10.1126 / science.abc7151. PMID: 33384371