Строение белков. структуры белков

Типы третичных структур

Глобулярные белки

Большинство белков попадают в эту категорию. Глобулярные белки образуют компактную шариковидную форму, где гидрофобные аминокислоты находятся в центре структуры, а гидрофильные аминокислоты находятся на поверхности, образуя молекулу, которая растворима в воде. Многие глобулярные белки имеют домены, которые являются локально свернутыми частями третичной структуры, в пределах от 50 аминокислот до 350 аминокислот. Один домен может быть найдено более чем в одном белке, если белки имеют сходные функции, а белок с множественными функциями может иметь более одного домена, каждый из которых играет определенную роль. Примером глобулярных белков являются ферменты, найденные в наших клетках.

Волокнистые белки

Волокнистые белки состоят из волокон, часто состоящих из повторяющихся последовательностей аминокислот, в результате чего получается высокоупорядоченная удлиненная молекула. Они включают хрящ, который обеспечивает структурную поддержку и нерастворим в воде.

• кофактор – Важный небелковый компонент в ферментах, который активирует их или играет роль в химических реакциях.
• изомер – Соединения с различным расположением атомов, но одинаковыми химическая формула,
• лиганд – вещество, такое как гормон, который связывается с определенной биомолекулой, чтобы служить цели.
• Четвертичная структура – Формируется, когда несколько белковых субъединиц объединяются в комплекс.

Взаимодействия, ответственные за конформационную стабильность белков

Принято считать, что структура «нативного» белка является термодинамически наиболее стабильной структурой. За исключением дисульфидных мостиков, которые существуют только в определенных белках, в основном внеклеточных белках, взаимодействия, которые стабилизируют конформацию этих молекул, являются нековалентными взаимодействиями. Все такие взаимодействия, которые происходят в небольших молекулах, также существуют в белках. С другой стороны, нековалентные взаимодействия имеют место между различными группами белка, а также между этими группами и молекулами растворителя.

Таким образом, конформационная энергия белковой молекулы складывается из нескольких вкладов. Некоторые из этих вкладов являются результатом факторов, присущих белку: это взаимодействия Ван-дер-Ваальса (несвязанные взаимодействия), которые включают член притяжения и член отталкивания, торсионные потенциалы, энергии напряжения в углах или длинах связей. Другие возникают в результате внутримолекулярных взаимодействий под влиянием растворителя, таких как водородные связи и электростатические взаимодействия. Третьи в основном определяются растворителем, это гидрофобные взаимодействия. В водородных связях и гидрофобные взаимодействия имеют противоположный знак зависимость от температуры. Эти водородные связи являются более стабильными при низких температурах, в отличие от гидрофобных взаимодействий; следовательно, температура, соответствующая максимальной стабильности, зависит от пропорции этих взаимодействий и, следовательно, варьируется от одного белка к другому. Нативная структура белка является результатом тонкого баланса между различными стабилизирующими взаимодействиями и конформационной энтропией, которая имеет тенденцию дестабилизировать целое.

Что такое вторичная структура белка

Вторичная структура белка представляет собой α-спираль или β-слой, образованный из его первичной структуры. Это полностью зависит от образования водородных связей между структурными компонентами аминокислот. Как α-спираль, так и β-лист содержат регулярные повторяющиеся паттерны в позвоночнике.

альфа-спираль

Намотка полипептидного остова вокруг воображаемой оси по часовой стрелке образует α-спираль. Это происходит через образование водородных связей между атомом кислорода в карбонильной группе (C = O) аминокислоты и атомом водорода в аминогруппе (NH) четвертой аминокислоты полипептидной цепи.

Рисунок 2: Альфа-спираль и бета-лист

β-лист

В β-листе R-группа каждой аминокислоты альтернативно указывает выше и ниже основной цепи. Образование водородной связи происходит между соседними нитями, которые лежат рядом. Это означает, что атом кислорода карбонильной группы одной цепи образует водородную связь с атомом водорода аминогруппы второй цепи. Расположение двух нитей может быть параллельным или антипараллельным. Противопараллельные пряди более устойчивы.

Разница между первичной вторичной и третичной структурой белка

Определение

Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот, вторичная структура белка представляет собой складывание пептидной цепи в α-спираль или β-лист, в то время как третичная структура представляет собой трехмерную структуру белка. Это объясняет принципиальную разницу между первичной вторичной и третичной структурой белка.

форма

Как сказано в определении, первичная структура белка является линейной, вторичная структура белка может представлять собой α-спираль или β-лист, а третичная структура белка является глобулярной.

облигации

Первичная структура белка состоит из пептидных связей, образованных между аминокислотами, вторичная структура белка включает в себя водородные связи, тогда как третичная структура белка включает дисульфидные мостики, солевые мостики и водородные связи. В этом основное отличие первичной вторичной и третичной структуры белка.

Примеры

Первичная структура белка формируется во время трансляции. Вторичная структура белков образует коллаген, эластин, актин, миозин и кератиноподобные волокна, в то время как третичная структура белков включает ферменты, гормоны, альбумин, глобулин и гемоглобин.

Функции в ячейке

Их функции являются еще одним важным отличием первичной вторичной и третичной структуры белка. Первичная структура белка участвует в посттрансляционных модификациях, вторичная структура белков участвует в формировании таких структур, как хрящи, связки, кожа и т. Д., А третичная структура белков участвует в метаболических функциях организма.

Заключение

Первичная структура белка представляет собой аминокислотную последовательность, которая является линейной. Это производится во время перевода. Вторичная структура белка представляет собой либо α-спираль, либо β-слой, образованный в результате образования водородных связей. Он играет важную роль в формировании структур, таких как волокна коллагена, эластина, актина, миозина и кератина. Третичная структура белка является глобулярной и образуется в результате образования дисульфидных и солевых мостиков. Он играет жизненно важную роль в обмене веществ. Разница между первичной вторичной и третичной структурой белка заключается в их структуре, связях и роли в клетке.

викторина

1. Что из следующего не относится к третичной структуре?A. Это функциональноB. Содержит три полипептидные цепиC. Это вовлекает ионные связиD. Это включает в себя гидрофобные взаимодействия

Ответ на вопрос № 1

В верно. Третичная структура содержит только одну полипептидную цепь, которая была свернута и скручена сама по себе.

2. Что из следующего относится к последовательности аминокислот?A. Первичная структураB. Вторичная структураC. энзимD. Четвертичная структура

Ответ на вопрос № 2

верно. Первичная структура белка представляет собой простую последовательность аминокислот, скрепленных пептидными связями.

3. Что диктует расположение третичной структуры?A. Температура, в которой находится белокB. Вторичная структура белкаC. Количество аминокислот, из которых состоит белокD. Последовательность первичной структуры

Ответ на вопрос № 3

D верно. Первичная структура имеет всю информацию, необходимую для формирования вторичных и третичных структур. Следовательно, когда белки становятся денатурированными, они могут снова и снова возвращаться к своим одинаковым третичным структурам, если это позволяют условия.

Особенности третичной структуры

Для третичной структуры белков характерны следующие типы химических взаимодействий:

• ионные;
• водородные;
• гидрофобные;
• ван-дер-ваальсовы;
• дисульфидные.

Все эти связи (кроме ковалентной дисульфидной) очень слабые, однако за счет количества стабилизируют пространственную форму молекулы.

Фактически третий уровень укладки полипептидных цепей представляет собой комбинацию различных элементов вторичной структуры (α-спиралей; β-складчатых слоев и петель), которые ориентируются в пространстве за счет химических взаимодействий между боковыми аминокислотными радикалами. Для схематичного обозначения третичной структуры белка α-спирали обозначаются цилиндрами или спирально закрученными линиями, складчатые слои — стрелками, а петли — простыми линиями.

Характер третичной конформации определяется последовательностью аминокислот в цепи, поэтому двум молекулам с одинаковой первичной структурой при равных условиях будет соответствовать один и тот же вариант пространственной укладки. Такая конформация обеспечивает функциональную активность белка и называется нативной.

В процессе укладки белковой молекулы происходит сближение компонентов активного центра, которые в первичной структуре могут быть значительно удалены друг от друга.

Для одноцепочечных белков третичная структура является конечной функциональной формой. Сложные многосубъединичные белки образуют четвертичную структуру, которая характеризует расположение нескольких цепей по отношению друг к другу.

Вторичная структура РНК

Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1.
α
-спираль

2.
β
-складчатость.

Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.

Характеристика
α
-спирали.

1. α
   -спираль стабилизируется водородными связями, которые возникают между каждой первой и четвертой аминокислотой. Шаг спирали включает 3, 6 аминокислотных остатка.
2. Образование
   α
   -спирали происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), т. к. природные белки состоят из L-аминокислот.

Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина
α
и
β
-цепи спирализованы на 75%, в лизоциме – 42%, пепсине – 30%.

Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.

1. α
   -спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии.
2. В образовании водородных связей участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность
   α
   -спирали.
3. так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, то гидрофобность альфа спиралей увеличивается.
4. радикалы аминокислот находятся на наружной стороне альфа спиралей и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерны для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа спиралей:
   • Пролин. Его атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг N-CH связей. Кроме того, у атома азота пролина, образующего связь с другой аминокислотой нет водорода. В результате пролин не способен организовать водородную связь и структура альфа спиралей нарушается. Обычно здесь возникает петля или изгиб.
   • Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания.
   • Участки с близко расположенными обьемными радикалами, механически нарушающими формирование альфа спиралей, например метионин, триптофан.

Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.

β
— складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.

Если связанные полипептидныые цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная
β
-структура, если же N и С концы полипептидных цепей совпадают, возникает структура параллельного
β
-складчатого слоя.

Для
β
-складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.

В белках возможны переходы от
α
-спирали к
β
-складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.

β
-складчатость имеет плоскую форму.

α
-спираль имеет стержневую форму.

Водородные связи – слабые связи, энергия связи 10 – 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.

В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.

Водородная связь

Вторичная структура белка — связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.

Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.

Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.

Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.

Примечания и ссылки

1. основная цепь белка соответствует атомам, участвующим в основной структуре полипептида (-NH-CαH-CO-). Таким образом, боковые цепи аминокислот (часто обозначаемые -R) не принадлежат углеродному скелету.
2. Ramachandran, GN, Sasisekharan, V. & Ramakrishnan, C. (1963) J. Mol. Биол. 7, 95–99 (1963
3. (in) Л. Полинг, Р. Б. Кори, Х. Р. Брэнсон. (1951) Строение белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями Proc. Natl. Акад. Sci. США, 37: 205-211
4. (in), например, Argos P. и J. Palau (1982) Распределение аминокислот во вторичных структурах белков, Int J Pept Protein Res , Vol. 19 (4): 380-93.
5. (in), например, Richards FM и Richmond T. (1977) Растворители, интерфейсы и структура белка, Ciba Found Symp. полет. 60 : 23-45.
6. ↑ и (ru) Wright PE и Dyson HJ (1999) Внутренне неструктурированные белки: переоценка парадигмы структура-функция белка, J Mol Biol. , т. 293 (2): 321-31.
7. (in) Tompa P. (2002) Внутренне неструктурированные белки, Trends Biochem. Sci. , т. 27 (10): 527-533.

Приложения

Вторичные структуры как белка, так и нуклеиновой кислоты могут использоваться для помощи в множественное выравнивание последовательностей. Эти сопоставления можно сделать более точными путем включения информации о вторичной структуре в дополнение к простой информации о последовательности. Иногда это менее полезно для РНК, потому что спаривание оснований намного более консервативно, чем последовательность. Дистанционные отношения между белками, первичные структуры которых несовместимы, иногда можно обнаружить по вторичной структуре.

Было показано, что α-спирали более стабильны, устойчивы к мутациям и поддаются конструированию, чем β-цепи в природных белках, таким образом, создание функциональных белков, содержащих все α, вероятно, будет проще, чем создание белков как со спиралями, так и с цепями; это недавно было подтверждено экспериментально.

Денатурация белка

Так долго мы добирались до четвертичной структуры, но теперь время все УНИЧТОЖИТЬ. Денатурация — это потеря функции белка, через разрушение  его четвертичной, третичной и вторичной структуры. Но не первичной! Процесс может остановиться и раньше, не дойдя до первичной

Но самое важное — белок перестает работать. Это значит вот что: если у белка есть только третичная структура, то её потеря приведёт к потере функций

Тоже самое касается белков с четвертичной структурой. 

Денатурирующие факторы делятся на физические и химические.

Физические факторы

У всех этих факторов общий механизм действия. Они вносят в систему дополнительное количество энергии. Это вызывает увеличение амплитуды колебательных движений фрагментов полипептидной цепи. Из-за этого рвутся слабые связи, стабилизирующие белковую молекулу — водородные, гидрофобные и Ван-дер-Вальсовы. Вот некоторые из этих факторов:

• Повышение температуры больше 42 градусов;
• Повышение давления;
• Ультрафиолетовое излучение;
• Рентгеновское излучение;
• Инфракрасное излучение (коротковолновое);
• Сверхчастотное излучение;
• Вибрация.

Химические факторы

Химические денатурирующие факторы различаются по механизму действия. Так что разбираемся с каждым отдельно. Представим, что мы рвём каждую связь:

1) Добавим кислоту или щелочь в раствор, где находится белок — произойдет изменение заряда некоторых аминокислот. Раз изменился заряд, то происходит разрушение водородных и ионных связей.

2) Детергенты — это вещества, у которых есть гидрофобные и гидрофильные участки. Если засунуть их внутрь молекулы, то гидрофобное взаимодействие нарушится. Примеры детергентов — фенолы, додецилсульфат.

3) С помощью тяжелых металлов мы порвем дисульфидные мостики в третичной структуре. Такими тяжелыми металлами будут: свинец, медь и ртуть.

4) Восстанавливающие агенты — восстанавливают дисульфидные связи. Смысл такой же, как и с тяжелыми металлами: разрушение дисульфидных мостиков. Пример — меркаптоэтанол. 

5) Вещества, образующие водородные связи — мочевина. Это ужасная воровка, она перетягивает водородные связи с белка на себя.  

Виды денатурирующих агентов. Все физические агенты не поместились.

Но, мы сказали, что это разрушает вторичную, третичную и четвертичную структуры, но не первичную. Она остается целой. А так как она отвечает за формирование всех остальных, то при удалении денатурирующего фактора белок может снова стать работоспособным, восстановив свою структуру. Это процесс называется ренативация белка. Для этого нужны определённые условия, но они не всегда достижимы в клетке. Поэтому для большинства белков денатурация — это необратимый процесс.

Хочешь задать вопрос, похвалить или наговорить гадостей? Тогда залетай в телегу. Там ты сможешь предложить новый формат или разбор темы. А если серьёзно, то эти статьи пишутся для вас, поэтому мне важна обратная связь.

Структура БелкаСкачать

Определение третичной структуры

Третичная структура – это структура, при которой полипептидные цепи становятся функциональными. На этом уровне каждый белок имеет определенную трехмерную форму и представляет функциональные группы на своей внешней поверхности, позволяя ему взаимодействовать с другими молекулами и придавая ему уникальную функцию. Договоренность сделана с помощью шаперонов, которые перемещают цепочку белка, сближая различные группы в цепочке, чтобы помочь им сформировать связи. Эти аминокислоты взаимодействующие обычно находятся далеко друг от друга в цепочке.

Первичная структура белка, представляющая собой простую цепочку аминокислот, удерживаемую вместе пептидными связями, определяет структуры высшего или вторичного или третичного порядка, определяя складывание цепи. Каждая аминокислота имеет уникальную боковую цепь или R-группу, что придает аминокислотам их отличные свойства.

Когда белок, такой как фермент, теряет свою третичную структуру, он больше не может выполнять свою работу, потому что он стал денатурированным и потерял свою биологическую функцию. Это обычно происходит при температурах, которые слишком высоки для белка молекула, Однако, как только температура возвращается к нормальной, третичная структура может быть достигнута снова

Это говорит о том, что именно первичная структура является наиболее важной для определения более сложного складывания

Составляющие белков

Аминокислоты растворимы в воде, находятся в порошкообразном состоянии, имеют в своем строении аминогруппу, карбоксильную группу и радикал. Радикал может быть представлен ароматическим кольцом, цепочкой. В его состав могут входить соединения, содержащие серу. Мономеры белков могут быть кислыми или основными, в зависимости от количества групп NH₂и COOH.Вступая в реакции друг с другом, аминокислоты образуют дипептиды, трипептиды и полипептиды.Перед тем, как перейти к детальному рассмотрению строения молекул белков, изучим все связи, существующие в белках разных типов:

• Пептидные — основные связи в белках, ковалентные, прочные;
• Ионные — образуются посредством анионов COO- и катионов NH₃+;
• Водородные — слабые, но когда их возникает много, то цепочки становятся прочнее;
• Связи вида S-S — образуются посредством дисульфидных мостиков.

Эти связи являются основными в белковых молекулах.
Рис. 2. Альфа-спираль

Свойства белков

Примем во внимание два главных свойства:

• Денатурация — нарушение природной структуры белка при воздействии на него определенных факторов (высокой температуры, излучения, воздействия кислот, щелочей, солей). Обратимая денатурация называется ренатурацией — процесс обратим, если не разрушается первичная структура, являющаяся основной. При необратимой денатурации затрагивается первичная структура, которая восстановиться уже не может. В качестве примера такого процесса можно привести яйцо, которое на сковороде превращается в яичницу. В этом случае строение белка полностью нарушено и не восстановимо.
• Белки — органические растворители. Данные макромолекулы используются и как отличные растворители.

Обязательно стоит перейти к вопросу о классификациях белков. Разные биополимеры имеют разное строение, а также физические свойства.
Рис. 5. Четвертичная структура белка

Белковая динамика и конформационные ансамбли

Белки не являются статическими объектами, а скорее населяют ансамбли конформационных состояний . Переходы между этими состояниями обычно происходят на наномасштабе и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ . Белковая динамика и конформационные изменения позволяют белкам функционировать как наноразмерные биологические машины внутри клеток, часто в форме мультибелковых комплексов . Примеры включают моторные белки , такие как миозин , который отвечает за сокращение мышц , кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток к ядру и вызывает аксонемное биение и жгутики . « представляет собой наномашину, состоящую из, возможно, более 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины … Гибкие линкеры позволяют связанным ими рекрутировать свое связывание. партнеры и вызывают аллостерию на большие расстояния через ».

Схематическое изображение двух основных подходов к ансамблевому моделированию.

Белки часто считаются относительно стабильными третичными структурами, которые претерпевают конформационные изменения после взаимодействия с другими белками или как часть ферментативной активности. Однако белки могут иметь разную степень стабильности, и некоторые из менее стабильных вариантов представляют собой протеины с неупорядоченной структурой . Эти белки существуют и функционируют в относительно «неупорядоченном» состоянии, лишенном стабильной третичной структуры . В результате их трудно описать одной фиксированной третичной структурой . Конформационные ансамбли были разработаны как способ обеспечить более точное и «динамическое» представление конформационного состояния внутренне неупорядоченных белков .

Конформационные ансамбли были созданы для ряда высокодинамичных и частично развернутых белков, таких как Sic1 / Cdc4 , p15 PAF , MKK7 , бета-синуклеин и P27.

Характеристика химических связей в третичной структуре белка

В значительной степени сворачивание полипептидной цепи обусловлено соотношением гидрофильных и гидрофобных радикалов. Первые стремятся вступить во взаимодействие с водородом (составным элементом воды) и потому находятся на поверхности, а гидрофобные участки наоборот устремляются в центр молекулы. Такая конформация энергетически наиболее выгодна. В результате формируется глобула с гидрофобной сердцевиной.

Гидрофильные радикалы, которые все же попадают в центр молекулы, взаимодействуют друг с другом с образованием ионных или водородных связей. Ионные связи могут возникать между противоположно заряженными аминокислотными радикалами, в качестве которых выступают:

• катионные группы аргинина, лизина или гистидина (имеют положительный заряд);
• карбоксильные группы радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислоты (имеют отрицательный заряд).

Водородные связи образуются при взаимодействии незаряженных (OH, SH, CONH₂) и заряженных гидрофильных групп. Ковалентные связи (самые прочные в третичной конформации) возникают между SH-группами цистеиновых остатков, формируя так называемые дисульфидные мостики. Обычно эти группы удалены друг от друга в линейной цепи и сближаются только в процессе укладки. Дисульфидные связи не характерны для большинства внутриклеточных белков.

Классификация белков

Белки делятся по своему внутреннему строению:

• Фибриллярные — в строении преобладает вторичная структура. Нерастворимы в воде, обладают высокой механической прочностью. Состоят из длинных полипептидных цепочек и имеют бета-слой. Входят в состав соединительной ткани (сухожилия, костная ткань). Таковыми являются коллаген, фиброин, керотин.
• Глобулярные — в строении преобладает третичная структура. Растворимы в воде, образуют коллоиды. Выполняют ферментативную, защитную (антитела), гормональную (инсулин, глюкагон) функции. Также благодаря им вода удерживается в цитоплазме.
• Промежуточные — имеют фибриллярную структуру. Во всех моментах схожи с фибриллярными белками, но имеют одно различие — растворимость в воде.

Белки подразделяются и по сложности строения:

• Простые — состоят только из аминокислот. Таковыми являются альбумины (в крови и яичном белке) и глобулины (в крови).
• Сложные — в строении, помимо аминокислот, имеют простетическую часть. Приведем примеры сложных белков: казеин молока, муцин (в слюне), нуклеопротеины (их образуют хромосомы), липопротеины, хромопротеины (состоят из железа и гемоглобина).

Мы разобрали все самые важные моменты строения белковых молекул. Нужно остановиться на последнем вопросе — функциях белков.
Рис. 6. Функции белков

Экспериментальное определение

Примерное содержание вторичной структуры биополимера (например, «этот белок представляет собой 40% α-спирали и 20% β-листа ») можно оценить спектроскопически . Для белков распространенным методом является круговой дихроизм в дальнем ультрафиолете (дальний УФ, 170–250 нм) . Ярко выраженный двойной минимум на 208 и 222 нм указывает на α-спиральную структуру, тогда как одиночный минимум на 204 нм или 217 нм отражает структуру случайных катушек или β-пластин, соответственно. Менее распространенным методом является инфракрасная спектроскопия , которая обнаруживает различия в колебаниях связей амидных групп из-за образования водородных связей. Наконец, содержание вторичной структуры может быть точно оценено с использованием химических сдвигов изначально неназначенного спектра ЯМР .