Лейцин аминокислота

ПРОДУКТЫ С ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ АМИНОКИСЛОТЫ ЛЕЙЦИН:

( смотреть полный список продуктов )

Содержание лейцина в грибах:

 Статья добавлена: 2017-10-12

Применение аминокислот

Аминокислоты находят широкое применение в медицине и других областях. Различные наборы аминокислоты и гидролизаты белков, обогащенные отдельными аминокислотами, применяются для парентерального питания при операциях, заболеваниях кишечника и нарушениях всасывания. Некоторые аминокислоты оказывают специфический терапевтический эффект при различных расстройствах. Так, метионин применяют при ожирении печени, циррозах и тому подобное; глутаминовая и γ-амино-масляная кислоты дают хороший эффект при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (эпилепсии, реактивных состояниях и так далее); гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Аминокислоты применяют также в качестве добавок к пищевым продуктам. Практически наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот. Добавка глутаминовой к-ты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в кулинарии. Помимо питания человека и применения аминокислоты в пищевой промышленности, их используют для кормления животных, для приготовления культуральных сред в микробиологической промышленности и как реактивы.

См. также Азотистый обмен, Обмен веществ и энергии, Окисление биологическое.

Особенности приема

Чтобы организм получал максимум пользы от изолейцина, важно запомнить, что принимать его следует с двумя другими аминокислотами разветвленной группы (в комбинации с лейцином и валином). Идеальная пропорция такова: по 2 мг лейцина и валина на 1 мг изолейцина

Люди с дисфункцией почек и печени, нарушениями работы желудочно-кишечного тракта, аллергией на изолейцин, прежде чем принимать биодобавку, должны проконсультироваться с врачом, так как чрезмерное потребление аминокислоты может усугубить их болезненное состояние. Кроме того, лицам, употребляющим много белков, диетологи также рекомендуют уменьшить порции изолейцина.

Напротив, увеличить потребление вещества необходимо при повреждениях внутренних органов либо мышц, людям с психоэмоциональными нарушениями, лицам с низким уровнем сахара или анорексией.

Фармакология

Фармакодинамика

Лейцин — это пищевая аминокислота, способная напрямую стимулировать синтез миофибриллярного мышечного белка . Этот эффект лейцина является результатом его роли в качестве активатора механистической мишени рапамицина (mTOR), серин-треониновой протеинкиназы, которая регулирует биосинтез белка и рост клеток . Активация mTOR лейцином опосредуется через Rag GTPases , связывание лейцина с лейцил-тРНК синтетазой , связывание лейцина с сестрином 2 и, возможно, другие механизмы.

Метаболизм у человека

Метаболизм лейцина происходит во многих тканях человеческого тела ; однако большая часть диетического лейцина метаболизируется в печени , жировой и мышечной ткани . Жировая и мышечная ткань использует лейцин для образования стеролов и других соединений. Комбинированное использование лейцина в этих двух тканях в семь раз больше, чем в печени.

У здоровых людей примерно 60% диетического L- лейцина метаболизируется через несколько часов, при этом примерно 5% (  диапазон 2–10% ) диетического L- лейцина превращается в β-гидрокси β-метилмасляную кислоту (HMB). Около 40% диетического L- лейцина превращается в ацетил-КоА , который впоследствии используется в синтезе других соединений.

Подавляющее большинство метаболизма L- лейцина первоначально катализируется ферментом аминотрансферазой аминокислот с разветвленной цепью , продуцирующим α-кетоизокапроат (α-KIC). α-KIC в основном метаболизируется митохондриальным ферментом α-кетокислота дегидрогеназой с разветвленной цепью , который превращает его в изовалерил-КоА . Изовалерил-КоА впоследствии метаболизируется изовалерил-КоА дегидрогеназой и превращается в МС-КоА , который используется в синтезе ацетил-КоА и других соединений. Во время дефицита биотина HMB может быть синтезирован из MC-CoA с помощью еноил-CoA гидратазы и неизвестного фермента тиоэстеразы , которые превращают MC-CoA в HMB-CoA и HMB-CoA в HMB соответственно. Относительно небольшое количество альфа-KIC метаболизируется в печени с помощью цитозольного фермента 4-hydroxyphenylpyruvate диоксигеназы (ИКК диоксигеназы), который преобразует альфа-KIC к ВМН. У здоровых людей этот второстепенный путь, который включает превращение L- лейцина в α-KIC, а затем HMB, является преобладающим путем синтеза HMB.

Небольшая часть метаболизма L- лейцина — менее 5% во всех тканях, за исключением семенников, где он составляет около 33% — первоначально катализируется лейцинаминомутазой , производящей β-лейцин , который впоследствии метаболизируется в β-кетоизокапроат (β- KIC), β-кетоизокапроил-КоА , а затем ацетил-КоА с помощью ряда не охарактеризованных ферментов.

Метаболизм HMB катализируется неизвестным ферментом, который превращает его в β-гидрокси β-метилбутирил-КоА ( HMB-CoA ). HMB-CoA метаболизируется либо еноил-CoA гидратазой, либо другим не охарактеризованным ферментом, производя β-метилкротонил-CoA ( MC-CoA ) или гидроксиметилглутарил-CoA ( HMG-CoA ) соответственно. Затем MC-CoA превращается ферментом метилкротонил-CoA-карбоксилазой в метилглутаконил-CoA ( MG-CoA ), который впоследствии превращается в HMG-CoA с помощью метилглутаконил-CoA гидратазы . Затем HMG-CoA расщепляется на ацетил-CoA и ацетоацетат с помощью HMG-CoA- лиазы или используется в производстве холестерина через мевалонатный путь .

Использование аминокислот

В промышленности

Аминокислоты используются для различных целей в промышленности, в основном — в качестве добавок в корма для животных. Такие добавки являются чрезвычайно необходимыми, так как во многих основных компонентах таких кормов, например, соевых бобах, очень мало или вовсе нет некоторых незаменимых аминокислот. Лизин, метионин, треонин, триптофан являются наиболее важными в производстве подобных кормов

В этой области аминокислоты также используются в хелатных катионах металла, чтобы улучшить поглощение минералов из пищевых добавок, что важно для улучшения здоровья или производительности этих животных. В пищевой промышленности аминокислоты также широко используются, в частности, глутаминовую кислоту используют в качестве усилителя вкуса, а аспартам (аспартил-фенилаланин-1-метиловый эфир) – в качестве низкокалорийного искусственного подсластителя

Технологии, использующиеся в промышленности, связанной с кормлением животных, часто используются и в пищевой промышленности для снижения дефицита минеральных веществ (например, при анемии), за счет улучшения усвоения минеральных веществ из неорганических минеральных добавок.
Хелатообразующая способность аминокислот используется в сельскохозяйственных удобрениях для облегчения доставки минеральных веществ в растения при минеральной недостаточности (например, дефиците железа). Эти удобрения также используются для предотвращения возникновения болезней и улучшения общего состояния здоровья растений.
Помимо этого, аминокислоты используются в синтезе лекарств и при изготовлении косметики.

В медицине

Следующие аминокислотные производные имеют фармацевтическое применение:
5-HTP (5-гидрокситриптофан) используется в экспериментальном лечении депрессии.
L-ДОФА (L-дигидроксифенилаланин) используется в лечении паркинсонизма.
Эфлорнитин — препарат, ингибирующий орнитиндекарбоксилазу. Используется для лечения сонной болезни.

Расширенный генетический код

С 2001 года 40 неприродных аминокислот были добавлены в белки путем создания уникального кодона (перекодировки) и соответствующего РНК-переносчика: аминоацил — тРНК-синтетазная пара для кодирования его с различными физико-химическими и биологическими свойствами для использования в качестве инструмента для изучения структуры и функции белков или для создания новых или усовершенствования известных белков.

Аминокислоты и создание биоразлагаемых пластмасс и биополимеров

Аминокислоты в настоящее время исследуются в качестве компонентов биоразлагаемых полимеров. Эти соединения будут использоваться для создания экологически чистых упаковочных материалов и в медицине для доставки лекарственных средств и создания протезных имплантатов. Эти полимеры включают полипептиды, полиамиды, полиэфиры, полисульфиды и полиуретаны с аминокислотами, входящими в состав их основной цепи, либо связанными, как боковые цепи. Эти модификации изменяют физические свойства и реакционную способность полимеров. Интересным примером таких материалов выступает полиаспартат, водорастворимый биоразлагаемый полимер, который может найти применение в одноразовых подгузниках и сельском хозяйстве. В связи с его растворимостью и способностью образовывать хелатные соединения ионов металлов, полиаспартат также используется в качестве биоразлагаемого средства от накипи и ингибитора коррозии. Кроме того, в настоящее время разрабатывается ароматическая аминокислота тирозин в качестве возможной замены для токсичных фенолов, таких, как бисфенол А, в производстве поликарбонатов.

Секреция инсулина

Лейцин способен индуцировать секрецию инсулина из поджелудочной железы с помощью своего метаболита КИК. Это выделение инсулина подавляется другими АРЦ и двумя подобными аминокислотами: норвалином и норлейцином. Лейцин участвует в индукции секреции инсулина либо как добавка, либо в комбинации с глюкозой (например, при приеме лейцина и глюкозы соответственно наблюдается увеличение на 170% и на 240%, а при приеме комбинации наблюдается увеличение до 450%). Несмотря на сопоставимый потенциал лейцина и йохимбина, они не сочетаются из-за их параллельных механизмов действия. Лейцин, как известно, стимулируют секрецию инсулина из поджелудочной железы и поэтому является самой сильной АРЦ. На эквимолярной основе (такой же концентрации молекулы внутри клетки), лейцин имеет примерно такую же силу, как йохимбин, и две трети потенциала глюкозы. Лейцин является положительным аллостерическим регулятором глутаматдегидрогеназы (GDH), – фермента, который может преобразовать некоторые аминокислоты в кетоглутарат (α-кетоглутарат). Это увеличивает клеточную концентрацию АТФ (по отношению к АДФ). Увеличение уровня концентрации АТФ вызывает увеличение секреции инсулина посредством механизмов, которые не зависят от активации mTOR. Метаболит KIC может подавлять KATФ каналы и вызывать колебания кальция в панкреатических бета-клетках. Выделение кальция может также воздействовать на mTOR (стандартная цель лейцина), а активация mTOR может подавлять экспрессию α2A рецепторов. Так как α2A рецепторы подавляют секрецию инсулина при активации, а избыточная экспрессия индуцирует диабет, меньшая экспрессия этих рецепторов вызывает относительное увеличение секреции инсулина. Такой путь, вероятно, наиболее важный с практической точки зрения, так как mTOR антагонист рапамицина может отменить лейцин-индуцированную секрецию инсулина и подавить саму секрецию инсулина. Чтобы стимулировать секрецию инсулина из панкреатических бета-клеток, лейцин работает двумя путями, основным из которых является уменьшение влияния негативного регулятора (2а-рецепторов). Снижение влияния отрицательного регулятора вызывает не поддающееся лечению увеличение активности.

Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.

Лейцин: в продуктах

Наибольшее содержание лейцина можно обнаружить в следующих продуктах питания:

Стоит отметить, что спортсменам особенно важно соблюдать диеты и рассчитывать каждый грамм поступающих в организм белков, жиров и углеводов. Поэтому в спортивной сфере широко распространено применение лейцина в спортивных пищевых добавках

Это позволяет исключить побочные элементы и получать чистую аминокислоту, созданную из натуральных продуктов.

Общая информация

Лейцин (Leucine, Leu, L) – представитель незаменимых алифатических аминокислот.

Вещество имеет похожее строение с изолейцином и валином, входит в группу соединений с разветвленной структурой алифатической боковой цепи (branched-chain amino acids или BCAA). В 1820 г. лейцин в чистом виде выделил французский химик Анри Браконно, который использовал для опытов мышечные волокна. Синтетическая аминокислота впервые получена в 1904 г. немецким ученым Э. Г. Фишером.

Вещество используется в медицине как компонент составов для парентерального питания, а также в виде биологически активных добавок (БАДов). Содержится лейцин и в продуктах в качестве усилителя вкуса – в международной классификации имеет номер Е641.

Из Дополнительных материалов

При написании последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный биохимический союз предложили пользоваться сокращенными названиями аминокислоты, состоящими обычно из первых трех букв полного названия соответствующей аминокислоты (см. таблицу). Использование интернациональной латинизированной стандартной системы символов и сокращений представляет большие преимущества с точки зрения сбора, обработки и отыскания научной информации, устранения ошибок при переводе текстов с иностранных языков и тому подобное. Унифицированные сокращенные названия химических соединений, в том числе и аминокислот, особенно важны не только в международном отношении, но и для применения внутри СССР, где научная литература издается на десятках языков, различных по алфавиту, лексике и начертанию специальных терминов и их сокращенных обозначений.

Сокращенные обозначения свободных аминокислот не следует употреблять в тексте работ, это допустимо только в таблицах, списках, схемах.

Там, где последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи известна, символы остатков пишут по порядку, соединяя их дефисами; та цепь или часть цепи, где последовательность соединения аминокислотных остатков неизвестна, заключается в круглые скобки, причем символы остатков аминокислоты разделяются запятыми. При написании линейных пептидов или белков на левом конце установленной последовательности (то есть на ее N-конце) ставится символ аминокислоты, несущей свободную аминогруппу, а на правом конце (на C-конце) — символ остатка аминокислоты, несущего свободную карбоксильную группу. Полипептидную цепь предпочтительнее изображать горизонтально, а не вертикально расположенной последовательностью. Символы аминокислоты обозначают природные (L-) формы, их антиподы — символом D-, который ставят непосредственно перед символом аминокислоты, не отделяя от него дефисом (например, Лей-DФен-Гли).

Символы менее распространенных в живой природе аминокислоты особо оговариваются в каждой публикации. Рекомендуется соблюдать лишь следующие принципы, например, гидроксиаминокислоты (оксиаминокислоты): гидроксилизин (оксилизин) — Hyl (Оли) и так далее; алло-аминокислоты: алло-изо лейцин — aile (аИле), алло-оксилизин — aHyl (аОли); нораминокислоты: норвалин —Nva (Нва), норлейцин — Nle (Нле) и т. д.

Таблица. Сокращенное написание символов аминокислот, наиболее распространенных в живой природе

Классификация аминокислот

Характерные свойства отдельных Аминокислот определяются боковой цепью, то есть радикалом, стоящим у α-углеродного атома. В зависимости от строения этого радикала аминокислоты подразделяют на алифатические (к ним относится большинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), гетероциклические (гистидин и триптофан) и иминокислоты (см.), у которых атом азота, стоящий при α-углеродном атоме, соединен с боковой цепью в пирролидиновое кольцо; к ним относятся пролин и оксипролин (см. Пролин).

По числу карбоксильных и аминных групп аминокислоты делят следующим образом.

Моноаминомонокарбоновые аминокислоты содержат одну карбоксильную и одну аминную группы; к ним относится большая часть аминокислот (их рI лежит ок. рН 6).

Моноаминодикарбоновые аминокислоты содержат две карбоксильные и одну аминную группы. Аспарагиновая и глутаминовая кислота (см.) обладают слабокислыми свойствами.

Диаминомонокарбоновые кислоты — аргинин (см.), лизин (см.), гистидин (см.) и орнитин — в водном растворе диссоциируют преимущественно как основания.

По химическому составу замещающих групп различают: оксиаминокислоты (содержат спиртовую группу) — серин и треонин (см.), серосодержащие аминокислоты (содержат в своем составе атомы серы) — цистеин, цистин (см.) и метионин (см.); амиды (см.) дикарбоновых аминокислот — аспарагин (см.) и глутамин (см.) и тому подобное Аминокислоты с углеводородным радикалом, например аланин, лейцин, валин и другие, придают белкам гидрофобные свойства; если радикал содержит гидрофильные группы, как, например, у дикарбоновых аминокислот, они сообщают белку гидрофильность.

Помимо уже упомянутых аминокислот (см. таблицу и соответствующие статьи), в тканях человека, животных, растений и у микроорганизмов найдено еще более 100 аминокислот, многие из которых играют важную роль в живых организмах. Так, орнитин и цитруллин (относятся к диаминокарбоновым аминокислотам) играют важную роль в обмене веществ, в частности в синтезе мочевины у животных (см. Аргинин, Мочевина). В организмах найдены высшие аналоги глутаминовой кислоты: α-аминоадипиновая кислота с б атомами углерода и α-аминопимелиновая кислота с 7 атомами углерода. В составе коллагена и желатина найден оксилизин:

имеющий два асимметрических атома углерода. Из алифатических моноаминомонокарбоновых аминокислот встречаются α-аминомасляная кислота, норвалин (α-аминовалериановая кислота) и норлейцин (α-ампнокапроновая кислота). Последние две получены синтетически, но не встречаются в составе белков. Гомосерин (α-амино-γ-оксимасляная кислота) является высшим аналогом серина. Соответственно α-амино-γ-тиомасляная кислота, или гомоцистеин, является подобным аналогом цистеина. Две последние аминокислоты наряду с лантионином:

и цистатионином:

принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот 2,4-Диоксифенилаланин (ДОФА) является промежуточным продуктом обмена фенилаланина (см.) и тирозина (см.). Из тирозина образуется такая аминокислота, как 3,5-дийодтирозин — промежуточный продукт образования тироксина (см.). В свободном состоянии и в составе некоторых природных веществ встречаются аминокислоты, метилированные (см. Метилирование) по азоту: метилглицин, или саркозин [CH₂(NHCH₃) COOH], а также метилгистидин, метилтриптофан, метиллизин. Последний недавно обнаружен в составе ядерных белков — гистонов (см.). Описаны также ацетилированные производные аминокислот, в том числе ацетиллизин составе гистонов.

Помимо α-аминокислот в природе, главным образом в свободном виде и в составе некоторых биологически важных пептидов, встречаются Аминокислот, содержащие аминогруппу у других атомов углерода. К ним относятся β-аланин (см. Аланин), γ-аминомасляная кислота (см. Аминомасляные кислоты), играющая важную роль в функционировании нервной системы, δ-аминолевулиновая кислота, являющаяся промежуточным продуктом синтеза порфиринов. К аминокислотам относят также таурин (H₂N—CH₂—CH₂—SO₃H), образующийся в организме в процессе обмена цистеина.

Побочные эффекты лейцина

Аминокислоты с разветвленной цепью BCAA, такие как лейцин, возможно, безопасны при надлежащем использовании в качестве пероральных добавок.

Беременным и кормящим женщинам следует избегать приема добавок из-за отсутствия данных о безопасности.

Потенциальные побочные эффекты

Теоретически гематоэнцефалический барьер конкурирует за поглощение в мозг аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) и ароматических аминокислот, которые являются предшественниками серотонина. Теоретически эта конкуренция может привести к снижению выработки серотонина. ()

На всасывание лейцина в мозг может влиять диета; богатые углеводами и бедные белками диеты увеличивают ВСАА и уменьшают ароматические аминокислоты в головном мозге, в то время как бедные углеводами и богатые белками диеты могут делать обратное. ()

Что такое аминокислотно-заместительная терапия?

Аминокислотно-заместительная терапия (АЗТ) – метод, набирающий в последнее время популярность в дерматокосметологии. Напрямую к этому виду терапии относится введение аминокислотного состава в средние слои кожи. Косвенно функцию аминокислотно-заместительной терапии берет на себя методика плазмотерапии (PRP).

Цель? Синтез вожделенного коллагена. В последнее время из всех информационных источников звучат призывы насинтезировать новый коллаген, в ход идут как методы тяжелой артиллерии, читай, высокотехнологичные аппараты с клинически доказанной эффективностью, так и различные снадобья, «продавцы молодости» не стесняются маркетинговых ходов из серии «Данная сыворотка увеличивает синтез коллагена на миллиард процентов»…

Как врачу-косметологу и его пациенту разобраться, где заканчивается мечта и начинается реальность? Ответ – изучать научные статьи.

Основная информация

Изолейцин – одна из трех аминокислот с разветвленной цепью, наряду с лейцином и валином. Относительно двух других аминокислот с разветвленной цепью (АРЦ или BCAA), изолейцин демонстрирует среднюю способность индуцировать синтез мышечного белка (сильнее, чем валин, но гораздо слабее, чем лейцин), и способен значительно увеличивать усвоение и расходование глюкозы во время физических упражнений. Однако, изолейцин не повышает синтеза гликогена.
Через механизмы PI3K/aPKC (которые примечательны тем, что не опосредованы AMPK-механизмами, наблюдаемыми после приема добавок типа берберина, ни усваиваются в процессе сокращения мышц), изолейцин может повысить усвоение глюкозы мышечными клетками. Лейцин также обладает этой способностью, но при этом стимулирует белок, известный как S6K (необходимый для синтеза белка), лейцин снижает собственную эффективность, препятствуя усвоению инсулина. Другими словами, изолейцин и лейцин стимулируют усвоение глюкозы, но лейцин сдерживает сам себя, в то время как изолейцин действует прямо и предсказуемо.

Хотя массовое тестирование на людях пока не проводилось, изолейцин можно рассматривать как BCAA, обусловливающий усвоение глюкозы (в клетках) и распад (в энергию) в большей степени, чем другие аминокислоты, а также выполняющий гипогликемическую роль (у диабетиков) или влияющий на рост производительности (если с него начинать усиленное потребление углеводов).

Что нужно знать:

• Изолейцин является аминокислотной добавкой.
• Хорошо сочетается с AMPK-активаторами (теоретически, из-за синергетического действия с mTOR-антагонистами, которые AMPK естественным образом подавляет. Так же, как изолейцин, AMPK-активаторы повышают усвоение глюкозы).

Суточная потребность и норма

Для здорового взрослого человека суточная норма лейцина составит 4-6 грамм. Для покрытия этой потребности человеку достаточно съедать каждый день 3 яйца, 200 грамм говядины, 100 грамм творога, выпивать стакан молока или кефира.

Важно! При повышенном холестерине не рекомендуется употреблять молокопродукты жирностью выше 5%, жирное и жареное мясо (особенно красное). Содержание холестерина в желтках куриных яиц тоже достаточно высоко

Лучше обратить внимание на орехи (арахис), семечки, бобовые и некоторые виды круп (пшено и кукурузная), морепродукты

Для бодибилдеров и спортсменов эта норма больше в два раза.

Для работника физического труда и при частых силовых нагрузках она также будет выше.

Суточная потребность для растущего организма детей рассчитывается из нормы этой аминокислоты 0,15 грамм на каждый килограмм веса ребёнка.

Это важно учитывать при составлении его рациона

Активный транспорт аминокислот

Существенную роль в обмене аминокислоты играет активный транспорт аминокислоты против градиента концентрации. Этот механизм поддерживает концентрацию аминокислоты в клетках на более высоком уровне, чем их концентрация в крови, а также регулирует всасывание аминокислоты из кишечника (в процессе переваривания белковой пищи) и обратное всасывание их из почечных канальцев после фильтрации мочи в мальпигиевых клубочках. Активный транспорт аминокислоты связан с действием специфических белковых факторов (пермеаз и транслоказ), избирательно связывающих аминокислоты и осуществляющих их активный перенос за счет распада богатых энергией соединений. Взаимная конкуренция одних аминокислот между собой за активный перенос и отсутствие ее у других аминокислот показывает, что существует несколько систем активного транспорта аминокислоты — для отдельных групп аминокислот. Так, цистин, аргинин, лизин и орнитин обладают общей системой транспорта и конкурируют между собой в этом процессе. Другая система транспорта обеспечивает перенос через мембраны глицина, пролина и оксипролина и, наконец, третья система, по-видимому, является общей для большой группы остальных аминокислот.