20 основных аминокислот: состав, виды и химические формулы

Активный транспорт аминокислот

Существенную роль в обмене аминокислоты играет активный транспорт аминокислоты против градиента концентрации. Этот механизм поддерживает концентрацию аминокислоты в клетках на более высоком уровне, чем их концентрация в крови, а также регулирует всасывание аминокислоты из кишечника (в процессе переваривания белковой пищи) и обратное всасывание их из почечных канальцев после фильтрации мочи в мальпигиевых клубочках. Активный транспорт аминокислоты связан с действием специфических белковых факторов (пермеаз и транслоказ), избирательно связывающих аминокислоты и осуществляющих их активный перенос за счет распада богатых энергией соединений. Взаимная конкуренция одних аминокислот между собой за активный перенос и отсутствие ее у других аминокислот показывает, что существует несколько систем активного транспорта аминокислоты — для отдельных групп аминокислот. Так, цистин, аргинин, лизин и орнитин обладают общей системой транспорта и конкурируют между собой в этом процессе. Другая система транспорта обеспечивает перенос через мембраны глицина, пролина и оксипролина и, наконец, третья система, по-видимому, является общей для большой группы остальных аминокислот.

Биологическая функция [ править ]

Метаболический

Синтез цистеина из серина. Цистатионин-бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию, а цистатионин-гамма-лиаза катализирует нижнюю реакцию.

Серин играет важную роль в обмене веществ в том , что он участвует в биосинтезе из пуринов и пиримидинов . Он является предшественником нескольких аминокислот, включая глицин и цистеин , а также триптофана в бактериях. Он также является предшественником множества других метаболитов, включая сфинголипиды и фолат , который является основным донором одноуглеродных фрагментов в биосинтезе. [ необходима цитата ]

Структурная роль

Серин играет важную роль в каталитической функции многих ферментов . Было показано, что это происходит в активных центрах химотрипсина , трипсина и многих других ферментов. Было показано, что так называемые нервно — паралитические газы и многие вещества, используемые в инсектицидах , действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы , полностью подавляя фермент.

Сериновые боковые цепи часто связаны водородными связями; Наиболее частыми образующимися мелкими мотивами являются ST-повороты , ST-мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и ST-скобки (обычно в середине альфа-спиралей).

Как составная часть (остаток) белков его боковая цепь может подвергаться гликозилированию с О- связью , что может быть функционально связано с [ необходимо пояснение ] диабетом .

Это один из трех аминокислотных остатков, которые обычно фосфорилированных с помощью киназ в ходе клеточной сигнализации в эукариот . Остатки фосфорилированного серина часто называют фосфосерином .

Сериновые протеазы являются распространенным типом протеаз.

Сигнализация

D- серин, синтезируемый в нейронах сериновой рацемазой из L- серина (его энантиомера ), служит нейромодулятором, коактивируя рецепторы NMDA , делая их способными открываться, если они затем связывают глутамат . D -serine является сильным агонистом на глицин сайте (NR1) от рецептора NMDA — типа глутамата (NMDAR). Чтобы рецептор открылся, с ним должны связываться глутамат и либо глицин, либо D- серин; кроме того, блокатор пор не должен связываться (например, Mg 2+ или Zn 2+ ). Фактически, D-серин является более сильным агонистом глицинового сайта NMDAR, чем сам глицин. [ необходима цитата ]

До относительно недавнего времени считалось, что D- серин существует только у бактерий; это была вторая D- аминокислота, которая, как было обнаружено, естественным образом существует у людей и присутствует в мозге как сигнальная молекула, вскоре после открытия D- аспартата . Если бы D- аминокислоты были обнаружены у людей раньше, сайт глицина на рецепторе NMDA мог бы вместо этого называться сайтом D- серина. Помимо центральной нервной системы, D- серин играет сигнальную роль в периферических тканях и органах, таких как хрящ, почки, и пещеристое тело.

Вкусовые ощущения

L- серин сладкий с незначительным вкусом умами и кислым при высокой концентрации. [ необходима цитата ]

Чистый D- серин — это не совсем белый кристаллический порошок с очень слабым затхлым ароматом. D- серин сладкий с добавлением небольшой кислинки при средних и высоких концентрациях.

Происшествие [ править ]

( S ) -серин (слева) и ( R ) -серин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Это соединение является одной из встречающихся в природе протеиногенных аминокислот . Только L — стереоизомер естественным образом появляется в белках. Он не является обязательным для рациона человека, так как синтезируется в организме из других метаболитов , включая глицин . Серин был впервые получен из протеина шелка , особенно богатого его источника, в 1865 году Эмилем Крамером. Его название происходит от латинского слова « шелк», sericum . Структура серина была установлена ​​в 1902 году. Источники питания с высоким содержанием L-Серин, содержащийся в их белках, включает яйца, эдамаме, баранину, печень, свинину, лосось, сардины, водоросли, тофу.

Серин в пище

Серин принадлежит к числу аминокислот, которые здоровый организм способен продуцировать самостоятельно.

Меж тем, соблюдение сбалансированной диеты – залог того, что человек не столкнется с проблемой дефицита аминокислот. Ежедневное потребление правильных продуктов позволяет организму синтезировать необходимое количество всех аминокислот, поддерживать их на оптимальном уровне, необходимом для выполнения всех жизненно важных функций организма.

Присутствие фолиевой кислоты и витаминов В3 и В6 имеет важное значение в процессе производства серина. Комбинация из этих элементов есть в арахисе, соевых продуктах, молоке, мясе и пшеничной клейковине

С другой стороны, придерживаясь рациона, составленного из большого количества обработанных продуктов, наоборот, можно вызвать недостаток аминокислоты. Высокая концентрация серина есть в плавленом сыре, мясе, рыбе, яйцах, молоке, кумысе, твердых сортах сыра и твороге, а также в сое, каштанах, орехах, цветной капусте, кукурузе и пшенице.

Серин имеет важное значение для общего физического и психического здоровья. Эта аминокислота крайне необходима для правильного функционирования мозга и всей центральной нервной системы

Серин способствует синтезу РНК и ДНК, метаболизму жиров и жирных кислот, поглощению креатина, от которого зависит здоровье и крепость мышц (в том числе и сердечной). Помимо всего перечисленного, серин помогает удерживать влагу в организме. Эта способность не могла остаться незамеченной косметологической индустрией. Поэтому многие средства для ухода за кожей в качестве увлажняющего агента содержат в себе эту аминокислоту.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Автор статьи:

Тедеева Мадина Елкановна

Специальность: терапевт, врач-рентгенолог, диетолог.

Общий стаж: 20 лет.

Место работы: ООО “СЛ Медикал Груп” г. Майкоп.

Образование: 1990-1996, Северо-Осетинская государственная медицинская академия.

Другие статьи автора

Будем признательны, если воспользуетесь кнопочками:

Правые и левые аминокислоты

В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.

В белковые молекулах присутствуют только L (левые) -изомеры аминокислот, правые (D) -изомеры могут обладать особыми свойствами и выступать как медиаторы, т.е. сигнальные молекулы, но чаще они образуют балласт. В обычных продуктах питания D-аминокислот практически нет. Они образуются при химическом синтезе и могут встречаться в искусственных протеинах, используемых в спортивном питании или в качестве биологически-активных добавок к пище. D-аминокислоты с трудом расщепляются ферментами, ибо они не физиологичны. В печени и почках содержится особый фермент — оксидаза D-аминокислот, предполагают, что она превращает нефизиологичные правые аминокислоты в физиологичные левые. Количество ее невелико, т.к. обычно в пище содержится очень мало D-аминокислот.

При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше

Читайте далее о том, что делает в организме каждая аминокислота. Поверьте, им есть, чем заняться. С вами была Галина Батуро. Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии.

Что такое серин

Название «серин» в переводе с латыни обозначает «шелк», а все потому, что впервые эта аминокислота была выведена Э. Крамером в 1865 году из белков, присутствующих в натуральном шелке. Изучение химической структуры серина началось в 1902 году. С тех пор и известно об уникальных свойствах этого вещества, объединившего в себе свойства аминокислоты и спирта.

Серин не входит в число незаменимых аминокислот, но он чрезвычайно важен для правильного обмена веществ и образования пиримидинов и пуринов – веществ, от которых зависит формирование генетического кода. Также серин обеспечивает серьезную поддержку иммунной системе, способствует ее нормальному функционированию.

В человеческом организме эта аминокислота присутствует в форме L-изомера и имитирует действие естественного антипсихотического соединения, что делает ее полезной в лечении психических расстройств. Хотя серин обладает рядом достоинств, но все же его основное «задание» – способствовать нормальной работе центральной нервной системы и мозга. Недостаток аминокислоты может привести к истощению (вплоть до полного исчезновения) миелиновых оболочек, которые защищают нервные окончания в мозге. Если такое произойдет, организм перестанет передавать сигналы к разным частям тела.

Также эта аминокислота необходима для получения триптофана, который, в свою очередь, важен для производства серотонина – гормона счастья. Серотонин используется мозгом для регулирования настроения, снятия нервозности и борьбы с депрессивными состояниями. Отсутствие адекватных пропорций любого из этих веществ ведет к серьезным психоэмоциональным нарушениям.

Эта чрезвычайно реактивная аминокислота содержится во всех клеточных мембранах. Она значима для метаболизма липидов и жирных кислот, роста мышц. Играет жизненно важную роль в производстве иммуноглобулинов и антител, является неотъемлемым компонентом белков мозга и нервных оболочек. Важна для синтеза мышечных тканей, участвует в создании всех четырех оснований ДНК, является донором метильных групп.

Организм использует серин в качестве материала для создания креатина, который, соединяясь с водой, придает объем мускулам. Эта аминокислота входит в состав холина, этаноламина, саркозина и фосфолипидов. Может превращаться в пируват (и наоборот), что позволяет печени и мышцам трансформировать гликоген в глюкозу. А также является «прародителем» кислородно-транспортной молекулы гемоглобина, которая придает крови красный цвет и транспортирует оксиген по всему телу. Помимо этого, имеет решающее значение в обмене веществ, участвует в биосинтезе цистеина, необходим для синтеза креатинфосфата.

В человеческом организме серин тесно связан с другими аминокислотами: помогает создавать цистеин из гомоцистеина, служит исходной молекулой для глицина. Меж тем, производство самого серина напрямую зависит от наличия в организме витаминов В3, В6 и фолиевой кислоты.

Серин и глицин – взаимозаменяемые аминокислоты. Когда тело не получает достаточного количества первого вещества, оно начинает использовать глицин и треонин. Однако для этого процесса также нужны витамины группы В.

Подобно другой неосновной аминокислоте – цистеину, серин является катализатором для ферментативных процессов. Кроме того, помогает усваивать креатин (важен для создания и поддержания формы мышц).

Синтез глюкозы также зависит от наличия этой аминокислоты. А потребление белковых продуктов, богатых этим веществом, помогает стабилизировать уровень сахара в крови, предупреждает колебание показателей глюкозы в плазме. Совместное воздействие серина, аланина и глицина позволяет стабилизировать сахар у диабетиков.

Эта цепочка взаимосвязей показывает, насколько важен баланс всех аминокислот и других элементов в организме.

Клиническое значение

Метаболизм фолиевой кислоты уже был предметом химиотерапевтических стратегий, но ингибирование SHMT , хотя и исследовалось, на самом деле не использовалось в коммерческих противораковых препаратах. Однако, поскольку фолаты, используемые метаболическими и фолат-зависимыми ферментами, очень похожи по структуре, а имитаторы фолиевой кислоты уже широко используются в медицине, было нетрудно найти потенциальные молекулярные структуры, которые могут ингибировать SHMT. Например, пеметрексед уже используется в качестве антифолата для лечения мезотелиомы, и было обнаружено, что он является эффективным ингибитором SHMT, а скрининг других антифолатов показал, что лометрексол является еще одним эффективным ингибитором SHMT.

SHMT также был исследован как потенциальная мишень для противомалярийных препаратов . Исследование показывает , что активный участок среда Plasmodium SHMTs (PSHMTs) отличается от цитозольной SHMT человека совсем немного, учитывая возможность селективного ингибирования PSHMT и, таким образом, для лечения малярии инфекций. В частности, было показано, что определенные молекулы пиразолопирана обладают селективной наномолярной эффективностью против PSHMT. Однако плохая фармакокинетика не позволила этим пиразолопиранам быть эффективными на живых моделях.

Показания к применению и возможные побочные реакции

Применение L-серина в виде БАД может помочь при следующих заболеваниях и состояниях:

• боковой амиотрофический склероз (БАС);
• синдром хронической усталости;
• генетическое заболевание HSAN1;
• снижение репродуктивной функции у мужчин;
• бессонница;
• судороги;
• Болезнь Альцгеймера;
• нарушение мозгового кровообращения;
• защита кожи от фотостарения (местное применение);
• депрессия;
• болезнь Хантингтона;
• фибромиалгия;
• шизофрения;
• посттравматическое стрессовое расстройство.

Добавление в состав комплексного лечения средств с L-серином способствует предотвращению развития перечисленных заболеваний и состояний.

Lake Avenue Nutrition, L-серин, порошок без ароматизаторов, 1 кг (2,2 фунта)

Противопоказаний к применению аминокислоты фактически нет, поскольку она естественным образом синтезируется в организме.

Дозировка 3,5 – 8 г в день является безопасной для всех людей. Анализ большого  числа научных исследований показал, что прием внутрь L-серина в дозе до 25 г в день на протяжении 1 года не вызвали значительных побочных эффектов.Были выявлены редкие побочные эффекты в виде тошноты, рвоты, расстройства желудка.

Прием высоких доз L-серина (выше 25 г в сутки) длительностью больше года вызывали у небольшой группы людей проблемы с пищеварением, ухудшение зрения и судороги [].

Во избежание аллергической реакции, рекомендуется принимать БАДы с L-серином без красителей, ароматизаторов и прочих примесей.

Ввиду недостаточности исследований не рекомендуется использовать кислоту серин при беременности и лактации в дозах, выше, чем в продуктах питания.

California Gold Nutrition, L-серин, AjiPure, порошок без ароматизаторов, 1 кг (2,2 фунта)

Контакты

Месторасположение

Особенности размещения

Услуги отеля и инфраструктура

Биологическая функция [ править ]

Метаболический

Синтез цистеина из серина. Цистатионин-бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию, а цистатионин-гамма-лиаза катализирует нижнюю реакцию.

Серин играет важную роль в обмене веществ в том , что он участвует в биосинтезе из пуринов и пиримидинов . Он является предшественником нескольких аминокислот, включая глицин и цистеин , а также триптофана в бактериях. Он также является предшественником множества других метаболитов, включая сфинголипиды и фолат , который является основным донором одноуглеродных фрагментов в биосинтезе. [ необходима цитата ]

Структурная роль

Серин играет важную роль в каталитической функции многих ферментов . Было показано, что это происходит в активных центрах химотрипсина , трипсина и многих других ферментов. Было показано, что так называемые нервно — паралитические газы и многие вещества, используемые в инсектицидах , действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы , полностью подавляя фермент.

Сериновые боковые цепи часто связаны водородными связями; Наиболее частыми образующимися мелкими мотивами являются ST-повороты , ST-мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и ST-скобки (обычно в середине альфа-спиралей).

В качестве составной части (остатка) белков его боковая цепь может подвергаться гликозилированию с О- связью , что может быть функционально связано с [ необходимо пояснение ] диабетом .

Это один из трех аминокислотных остатков, которые обычно фосфорилированных с помощью киназ в ходе клеточной сигнализации в эукариот . Остатки фосфорилированного серина часто называют фосфосерином .

Сериновые протеазы являются распространенным типом протеаз.

Сигнализация

D- серин, синтезируемый в нейронах сериновой рацемазой из L- серина (его энантиомера ), служит нейромодулятором, коактивируя рецепторы NMDA , делая их способными открываться, если они затем связывают глутамат . D -serine является сильным агонистом на глицин сайте (NR1) от рецептора NMDA — типа глутамата (NMDAR). Чтобы рецептор открылся, с ним должны связываться глутамат и либо глицин, либо D- серин; кроме того, блокатор пор не должен связываться (например, Mg 2+ или Zn 2+ ). Фактически, D-серин является более сильным агонистом глицинового сайта NMDAR, чем сам глицин. [ необходима цитата ]

До относительно недавнего времени считалось, что D- серин существует только у бактерий; это была вторая D- аминокислота, которая, как было обнаружено, естественным образом существует у людей и присутствует в мозге как сигнальная молекула, вскоре после открытия D- аспартата . Если бы D- аминокислоты были обнаружены у людей раньше, сайт глицина на рецепторе NMDA мог бы вместо этого называться сайтом D- серина. Помимо центральной нервной системы, D- серин играет сигнальную роль в периферических тканях и органах, таких как хрящ, почки, и пещеристое тело.

Вкусовые ощущения

L- серин сладкий с незначительным вкусом умами и кислым при высокой концентрации. [ необходима цитата ]

Чистый D- серин — это не совсем белый кристаллический порошок с очень слабым затхлым ароматом. D- серин сладкий с добавлением небольшой кислинки при средних и высоких концентрациях.

Типы

Типы включают те, которые действуют непосредственно как рецепторы ( рецепторный белок серин / треонинкиназа ) и внутриклеточные сигнальные пептиды и белки . К типам последних относятся:

Происхождение и биосинтез

Соединение является одной из естественных протеиногенных аминокислот. В белках в естественных условиях встречается только L-стереоизомер серина. Он не является незаменимым в питании человека, так как в организме может синтезироваться из других метаболитов, включая глицин. Серин впервые был выделен из протеинов шелка, особенно богатого его источника, в 1865 году. Его название происходит от латинского sericum, шелк. Структура серина была описана в 1902 году.
Биосинтез серина начинается с окисления 3-фосфоглицерата в 3-фосфогидроксипируват и NADH (никотинамидадениндинуклеотид). В результате восстановительного аминирования этого кетона с последующим гидролизом образуется серин. Серин гидроксиметилтрансфераза катализирует обратимые, одновременные превращения L-серина в глицин (ретро-альдольное расщепление) и 5,6,7,8-тетрагидрофолат в 5,10-метиленэтетрагидрофолат (гидролиз).
Это соединение может также естественно возникать при УФ-облучении простых льдов (состоящих из воды, метанола, цианида водорода и аммиака). Предполагается, что вещество можно легко получить в холодных регионах земного шара.

Роль аминокислот в питании

Человек и животные используют в обмене веществ азот, поступающий с пищей в виде аминокислоты, главным образом в составе белков, некоторых других органических соединений азота, а также аммонийные соли. Из этого азота путем процессов аминирования и трансаминирования (см. Переаминирование) в организме образуются различные аминокислоты. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в животном организме, и для поддержания жизни эти аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Незаменимые аминокислоты для человека: триптофан (см.), фенилаланин (см.), лизин (см.), треонин (см.), валин (см.), лейцин (см.), метионин (см.) и изолейцин (см.). Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них заменимы лишь условно. Так, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым. Подобно этому цистеин и цистин могут образоваться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты. Аргинин синтезируется в организме, но скорость его синтеза может оказаться недостаточной при повышенной потребности (особенно при активном росте молодого организма). Потребность в незаменимых аминокислот изучалась в исследованиях по азотистому равновесию, белковому голоданию, учету потребляемой пищи и другое. Тем не менее потребность в них не поддается точному учету и может быть оценена лишь приблизительно. В табл. 4 приведены данные о рекомендуемых и безусловно достаточных для человека количествах незаменимых аминокислот. Потребность в незаменимых аминокислот возрастает в периоды интенсивного роста организма, при повышенном распаде белков при некоторых заболеваниях.

Принадлежность аминокислоты к заменимым или незаменимым для различных организмов не совсем одинакова. Так, например, аргинин и гистидин, относящиеся к заменимым аминокислотам для человека, незаменимы для кур, а гистидин также для крыс и мышей. Аутотрофные организмы (см.), к которым относятся растения и многие бактерии, способны синтезировать все необходимые аминокислоты. Однако ряд бактерий нуждается в наличии тех или иных аминокислот в культуральной среде. Известны виды или штаммы бактерий, избирательно нуждающиеся в наличии определенных аминокислот. Такие мутантные штаммы, рост которых обеспечивается только при добавлении в среду определенной кислоты, называют ауксотрофными (см. Ауксотрофные микроорганизмы). Ауксотрофные штаммы растут на среде, полноценной в остальных отношениях, со скоростью, пропорциональной количеству добавленной незаменимой аминокислоты, поэтому их иногда применяют для микробиологического определения содержания данной аминокислоты в тех или иных биологических материалах, например Гатри метод (см.).

Недостаток в питании одной из незаменимых аминокислот приводит к нарушению роста и общей дистрофии, но отсутствие некоторых аминокислот может давать также специфические симптомы. Так, недостаток триптофана нередко дает пеллагроподобные явления, поскольку из триптофана в организме образуется никотиновая кислота (у экспериментальных крыс при недостатке триптофана наблюдается помутнение роговицы, катаракта, выпадение шерсти, анемия); недостаток метионина приводит к поражению печени и почек; недостаток валина вызывает неврологические симптомы и так далее.

Полноценное питание обеспечивается при сбалансированном содержании отдельных аминокислот в пище. Избыток некоторых аминокислот также неблагоприятен. Избыток триптофана приводит к накоплению продукта его обмена — 3-оксиантраниловой кислоты, которая может вызывать опухоли мочевого пузыря. При несбалансированном питании избыток некоторых аминокислот может нарушать обмен или использование других аминокислот и вызывать недостаточность последних.

Внутриклеточный обмен гомоцистеина.

При невозможности полноценного реметилирования гомоцистеина или его превращения в цистеин, развивается состояние гипергомоцистеинемии.

Гипергомоцистеинемия сама по себе является мультифакториальным процессом, с вовлечением генетических и негенетических аспектов метаболизма гомоцистеина. Нормальное содержание гомоцистеина в плазме крови составляет 5-12 мкмоль/л. Легкой степенью гипергомоцистеинемии считается 15-30 мкмоль/л, средней степенью — 31-100 мкмоль/л. а тяжелой более 100 мкмоль/л.

В течение жизни концентрация гомоцистеина в крови постепенно повышается. До периода полового созревания уровни гомоцистеина у мальчиков и девочек примерно одинаковы (около 5 мкмоль/л). В период полового созревание уровень гомоцистеина повышается до 6-7 мкмоль/л, у мальчиков это повышение более выражено, чем у девочек. У взрослых уровень гомоцистеина колеблется в районе 10-11 мкмоль/мл, у мужчин этот показатель обычно выше, чем у женщин. С возрастом уровень гомоцистеина постепенно возрастает, причем у женщин скорость этого нарастание выше, чем у мужчин. Постепенное нарастание уровня гомоцистеина с возрастом объясняют снижением функции почек, а более высокие уровни гомоцистеина у мужчин — большей мышечной массой.

Уровень гомоцистеина в крови может повышаться по многим причинам. Одним из факторов является повышенное поступление метионина с пищей

Поэтому во время беременности дополнительное назначение метионина в таблетках, до сих пор практикуемое некоторыми врачами, следует проводить с осторожностью и под контролем уровня гомоцистеина. Самыми частыми причинами повышения уровня гомоцистеина являются витаминодефицитные состояния

Особенно чувствителен организм к недостатку фолиевой кислоты и витаминов В6, В12 и В1. Повышенную склонность к гипергомоцистеинемиии имеют курящие. Потребление больших количеств кофе является одним из самых мощных факторов, способствующих повышению уровня гомоцистеина в крови. У лиц, выпивающих более 6 чашек кофе в день, уровень гомоцистеина на 2-3 мкмоль/л выше, чем у не пьющих кофе. Предполагается, что негативное действие кофеина на уровень гомоцистеина связано с изменением функции почек, а с другой стороны, через взаимодействие с витамином В6 (снижая его уровень). Уровень гомоцистеина часто повышается при сидячем образе жизни. Умеренные физические нагрузки способствуют снижению уровня гомоцистеина при гипергомоцистеинемии. Потребление небольших количеств алкоголя может снижать уровень гомоцистеина, а большие количества спиртного способствуют росту гомоцистеина в крови (ингибиция метионин-синтетазы ацетальдегидом, снижение уровня фолатов, витамина В12 и/или В6).

Вхождение

(S) -Серин (слева) и (р) -серин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Это соединение является одним из встречающихся в природе протеиногенные аминокислоты. Только L-стереоизомер естественно появляется в белках

это не важно к рациону человека, так как синтезируется в организме из других метаболиты, в том числе глицин. Серин впервые был получен из шелк белок, особенно богатый источник, в 1865 году Эмилем Крамером

Его название происходит от латинский для шелка, сыворотка. Структура Серина была основана в 1902 году. Источники питания с высоким L-Серин, содержащийся в их белках, включает яйца, эдамаме, баранину, печень, свинину, лосось, сардины, водоросли, тофу.