Последовательности биологических процессов

Чем занимается молекулярная биология

Живые существа состоят из химических элементов так же, как и неживые, поэтому молекулярный биолог изучает, как молекулы взаимодействуют друг с другом в живых организмах, чтобы выполнять жизненные функции.

Молекулярные биологи проводят эксперименты по изучению структуры, функции, обработки, регуляции и эволюции биологических молекул и их взаимодействий друг с другом, обеспечивая понимание того, как устроена жизнь, на микроуровне.

Хотя в каждом живом существе — множество видов молекул, большинство молекулярных биологов сосредотачиваются на генах и белках. Белки выполняют огромное количество функций в живых клетках, а гены содержат информацию, необходимую для производства большего количества белков.

Молекулярная биология изучает молекулярные механизмы, лежащие в основе таких процессов, как репликация, транскрипция, трансляция и функции клеток. Один из способов описать основы молекулярной биологии — сказать, что это касается понимания того, как гены транскрибируются в РНК и как затем РНК транслируется в белок. Однако эта упрощенная картина в настоящее время пересматривается и уточняется в связи с новыми открытиями, касающимися роли РНК.

Разница между АТФ и НАДФН

Определение

АТФ относится к фосфорилированному нуклеотиду, состоящему из аденозина и трех фосфатных групп, обеспечивая энергию для многих биохимических клеточных процессов путем ферментативного гидролиза, особенно для АДФ. Напротив, НАДФН относится к кофактору, который используется для пожертвования электронов и водородов в реакции, катализируемые некоторыми ферментами. Таким образом, эти определения содержат основное различие между АТФ и НАДФН.

Химическая формула

Химическая формула АТФ является C₁₀ЧАС₁₆N₅О₁₃п₃ в то время как химическая формула NADPH является C₂₁ЧАС₂₉N₇О₁₇п₃.

Роль

Другое различие между ATP и NADPH состоит в том, что ATP является энергетической валютой ячейки, в то время как NAPDH является основной восстанавливающей способностью ячейки.

Синтез

Путь синтеза способствует еще одному различию между АТФ и НАДФН. Клеточное дыхание, фотофосфорилирование и ферментация являются путями, которые продуцируют АТФ, в то время как пентозофосфатный путь у животных и легкая реакция фотосинтеза у растений являются путями, которые продуцируют НАДФН.

использование

АТФ обеспечивает энергию для различных типов биохимических реакций, включая анаболические реакции, деление клеток и движение, в то время как NADPH обеспечивает электроны и протоны для темновой реакции фотосинтеза и многих биосинтетических и окислительно-восстановительных реакций у животных. Следовательно, это еще одно различие между АТФ и НАДФН.

Заключение

АТФ является основной энергетической валютой клетки. Его гидролиз высвобождает энергию, необходимую для большинства биохимических реакций внутри клетки. С другой стороны, НАДФН является основной восстанавливающей силой клетки. Он обеспечивает как электроны, так и атомы водорода для биохимических реакций. Самое главное, НАДФН является кофактором. Таким образом, основное различие между АТФ и НАДФН заключается в их роли внутри клетки.

Как начался ваша педагогическая деятельность? Почему вы выбрали этот путь?

Я выросла в среде, где главным богатством человека являются знания. Прадедушка — Александр Александрович Любищев — был известным учёным, исследовал процессы эволюции, занимался систематикой. Дедушка и папа — врачи, мама — музыкант. И все они преподавали. 

В старших классах школы я с удовольствием помогала подтягивать знания младшеклассникам, в студенческие годы занималась репетиторством. После университета работала в частной школе и в компании, которая готовит школьников к ОГЭ и ЕГЭ. 

Во время пандемии коронавируса я со своими учениками часто прибегала к платформе «Фоксфорда». И с радостью приняла предложение его домашней школы вести курсы по биологии.

Классификация IUBMB

Оксидоредуктазы, ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, составляют класс ЕС 1 по классификации реакций, катализируемых ферментами, IUBMB. Любую из них можно назвать дегидрогеназами , особенно те, в которых NAD + является акцептором электронов (окислителем), но редуктаза также используется, когда физиологический акцент делается на восстановление субстрата, а оксидаза используется только тогда, когда O ₂ является акцептором электронов. Систематическое название оксидоредуктазы — «донор: акцептор оксидоредуктазы», ​​но, когда это возможно, более удобно называть ее «донорная дегидрогеназа».

Что такое NAD

NAD (Никотинамидадениндинуклеотид) – это кофермент, соединение, которое должно работать с определенными ферментами. Он содержится в каждой клетке нашего организма и поддерживает выработку энергии.

Также он осуществляет детоксикацию организма от токсинов и алкоголя. Никотинамидадениндинуклеотид играет жизненно важную роль в здоровье клеток. Он поддерживает структуру ДНК, производит энергию и выполняет ферментативные процессы, которые поддерживают жизнь на всех уровнях. Короче говоря, мы не можем функционировать без него.

А вот при дефиците NAD проявляется целый ряд побочных эффектов:

• .
• Смерть клеток.
• Хроническая усталость.
• Когнитивный спад.
• Увеличение веса.
• Снижение иммунитета.

Ниже мы рассмотрим его принцип работы, полезные свойства, а также узнаем как увеличить выработку NAD.

Открытие структуры

Структура кофермента А: 1: 3′-фосфоаденозин. 2: дифосфат, органофосфатный ангидрид. 3: пантоевая кислота. 4: β-аланин. 5: цистеамин.

Коэнзим А был идентифицирован Фрицем Липманном в 1946 году, который позже также дал ему название. Его структура была определена в начале 1950-х годов в Институте Листера в Лондоне вместе Липманном и другими сотрудниками Гарвардской медицинской школы и Массачусетской больницы общего профиля . Первоначально Липманн намеревался изучить перенос ацетила у животных, и в этих экспериментах он заметил уникальный фактор, который не присутствует в экстрактах ферментов, но присутствует во всех органах животных. Он смог выделить и очистить этот фактор из печени свиньи и обнаружил, что его функция связана с коферментом, который был активен в ацетилировании холина. Кофермент был назван коферментом А, что означает «активация ацетата». В 1953 году Фриц Липманн получил Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытие кофермента А и его значения для промежуточного метаболизма».

Физические и химические свойства

Никотинамидадениндинуклеотид состоит из двух нуклеозидов, соединенных пирофосфатом . Каждый нуклеозид содержит рибозное кольцо, одно с аденином, присоединенным к первому атому углерода (положение 1 ‘ ) ( аденозиндифосфат рибоза ), а другое с никотинамидом в этом положении.

В окислительно — восстановительных реакциях никотинамидадениндинуклеотида.

Соединение принимает или передает эквивалент H — . Такие реакции (суммированные в формуле ниже) включают удаление двух атомов водорода из реагента (R) в форме иона гидрида (H — ) и протона (H + ). Протон переходит в раствор, в то время как восстановитель RH ₂ окисляется и NAD + восстанавливается до NADH за счет переноса гидрида на никотинамидное кольцо.

RH ₂ + NAD + → NADH + H + + R;

От пары электронов гидрида один электрон передается положительно заряженному азоту никотинамидного кольца NAD + , а второй атом водорода передается атому углерода C4 напротив этого азота. от NAD + / NADH окислительно — восстановительной пары -0.32  вольт , что делает NADH сильного сокращения агента. Реакция легко обратима, когда НАДН восстанавливает другую молекулу и повторно окисляется до НАД + . Это означает, что кофермент может непрерывно переключаться между формами НАД + и НАДН без потребления.

По внешнему виду все формы этого кофермента представляют собой белые аморфные порошки, гигроскопичны и хорошо растворимы в воде. Твердые вещества стабильны при хранении в сухом и темном месте. Растворы НАД + бесцветны и стабильны около недели при 4  ° C и нейтральном pH , но быстро разлагаются в кислотах или щелочах. При разложении они образуют продукты, являющиеся ингибиторами ферментов .

УФ- спектры поглощения НАД + и НАДН.

И НАД +, и НАДН сильно поглощают ультрафиолетовый свет из-за аденина. Например, пиковое поглощение НАД + находится на длине волны 259  нанометров (нм) с коэффициентом экстинкции 16 900  -1 см -1 . НАДН также поглощает на более высоких длинах волн, со вторым пиком УФ-поглощения при 339 нм с коэффициентом экстинкции 6220 М -1 см -1 . Эта разница в спектрах ультрафиолетового поглощения между окисленной и восстановленной формами коферментов на более высоких длинах волн упрощает измерение превращения одного в другой в ферментных анализах  — путем измерения количества УФ-поглощения при 340 нм с помощью спектрофотометра .

НАД + и НАДН также различаются по своей флуоресценции . Свободно диффундирующий НАДН в водном растворе при возбуждении при поглощении никотинамидом ~ 335 нм (около УФ) флуоресцирует при 445-460 нм (от фиолетового до синего) со 0,4  наносекунды , в то время как НАД + не флуоресцирует. Свойства сигнала флуоресценции изменяются, когда НАДН связывается с белками, поэтому эти изменения можно использовать для измерения констант диссоциации , которые полезны при изучении кинетики ферментов . Эти изменения флуоресценции также используются для измерения изменений окислительно-восстановительного состояния живых клеток с помощью флуоресцентной микроскопии .

Биосинтез

НАДФ +

Как правило, НАДФ + синтезируется раньше, чем НАДФН. Такая реакция обычно начинается с НАД + либо из пути de-novo, либо из пути восстановления, когда НАД + киназа добавляет дополнительную фосфатную группу. НАД (Ф) + нуклеозидаза позволяет синтезировать никотинамид в пути спасения, а НАДФ + фосфатаза может конвертировать НАДФН обратно в НАДН для поддержания баланса. Некоторые формы НАД + киназы, особенно в митохондриях, также могут принимать НАДН, чтобы напрямую превращать его в НАДФН. Прокариотический путь менее изучен, но со всеми похожими белками процесс должен работать аналогичным образом.

НАДФН

НАДФН производится из НАДФ + . Основным источником NADPH в животных и других не-фотосинтезирующих организмов является пентозофосфатный путь , с помощью глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (G6PDH) на первой стадии. Пентозофосфатный путь также производит пентозу, другую важную часть НАД (Ф) Н, из глюкозы. Некоторые бактерии также используют G6PDH для пути Entner – Doudoroff , но продукция NADPH остается прежней.

Ферредоксин-НАДФ + редуктаза , присутствующая во всех сферах жизни, является основным источником НАДФН в фотосинтезирующих организмах, включая растения и цианобактерии. Оказывается , что в последней стадии цепочки электронов из световых реакций в процессе фотосинтеза . Он используется в качестве восстанавливающей силы для биосинтетических реакций в цикле Кальвина, чтобы ассимилировать углекислый газ и помочь превратить углекислый газ в глюкозу. Он также выполняет функции приема электронов в других нефотосинтетических путях: он необходим для восстановления нитратов до аммиака для усвоения растениями в азотном цикле и для производства масел.

Есть несколько других менее известных механизмов генерации НАДФН, все из которых зависят от присутствия митохондрий у эукариот. Ключевыми ферментами в этих процессах, связанных с углеродным метаболизмом, являются изоформы яблочного фермента , связанные с НАДФ , изоцитратдегидрогеназа (IDH) и глутаматдегидрогеназа . В этих реакциях НАДФ + действует как НАД + в других ферментах в качестве окислителя. Механизм изоцитратдегидрогеназы, по-видимому, является основным источником НАДФН в жире и, возможно, также в клетках печени. Эти процессы также обнаруживаются у бактерий. Бактерии также могут использовать НАДФ-зависимую глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназу с той же целью. Как и пентозофосфатный путь, эти пути связаны с частями гликолиза .

НАДФН также может вырабатываться путями, не связанными с углеродным метаболизмом. Ферредоксинредуктаза является таким примером. Никотинамиднуклеотидтрансгидрогеназа переносит водород между НАД (Ф) Н и НАД (Ф) + и обнаруживается в митохондриях эукариот и многих бактерий. Есть версии, которые зависят от протонного градиента для работы, и те, которые не работают. Некоторые анаэробные организмы используют NADP + -связанную гидрогеназу , отрывая гидрид от газообразного водорода с образованием протона и NADPH.

Как и НАДН , НАДФН флуоресцентный . НАДФН в водном растворе, возбужденный при поглощении никотинамида ~ 335 нм (около УФ), имеет флуоресцентное излучение с пиком при 445-460 нм (от фиолетового до синего). НАДФ + не имеет заметной флуоресценции.

Дыхание

Кислородное дыхание производится в митохондриях, где пировиноградная кислота вначале теряет один атом углерода, что сопровождается синтезом одного восстанавливающего эквивалента молекул НАДН+Н+ и ацетилкофермента A (ацетил-КоА):

Ацетил-КоА в митохондриальном матриксе участвует в цепочке химических превращений, которые в совокупности называются циклом Кребса (цикл трикарбоновых кислот, цикл лимонной кислоты). Во время этих превращений образуются две молекулы АТФ, ацетил-КоА полностью окисляется до диоксида углерода, а его ионы водорода и электроны присоединяются к водородным векторам НАДН+Н+  и НАДH2. Носители переносят протоны и электроны водорода во внутренние митохондриальные мембраны, которые образуют гребни. При помощи белков-носителей протоны водорода вводятся в межмембранное пространство, а электроны переносятся через, так называемую, дыхательную цепь энзимов, которые расположены во внутренней митохондриальной мембране, и разряжаются в атомы кислорода:

O₂ + 2e− → O2−.

Важно то, что в дыхательной цепи имеются белки, содержащие железо и серу. Протоны водорода переносятся из межмембранного пространства в митохондриальный матрикс благодаря специальным ферментам, АТФ-синтетаз, а энергия, выделенная в результате этого процесса, используется для синтеза 34 молекул АТФ из каждой молекулы глюкозы

Этот процесс называется окислительным фосфорилированием. В митохондриальной матрице протоны водорода, прореагировавшие с радикалами кислорода с образованием воды:

Протоны водорода переносятся из межмембранного пространства в митохондриальный матрикс благодаря специальным ферментам, АТФ-синтетаз, а энергия, выделенная в результате этого процесса, используется для синтеза 34 молекул АТФ из каждой молекулы глюкозы. Этот процесс называется окислительным фосфорилированием. В митохондриальной матрице протоны водорода, прореагировавшие с радикалами кислорода с образованием воды:

4H+ + O2−→ 2H₂O.

Набор кислородных дыхательных реакций можно выразить таким уравнением:

Общее уравнение дыхания выглядит следующим образом:

Таким образом, клеточное дыхание в организме человека происходит поэтапно. Гликолиз сопровождается образованием 8 молекул АТФ (2 из них расходуются). Окислительное декарбоксилирование «дает» 6 АТФ, цикл Кребса — 24 АТФ. Итого, разложение молекулы глюкозы приводит к созданию 38 молекул АТФ. Аэробное дыхание — более совершенный способ получения и накопления энергии.

Смотри также:

• Строение клетки. Взаимосвязь строения и функций частей и органоидов клетки – основа ее целостности
• Фотосинтез, его значение, космическая роль. Фазы фотосинтеза. Световые и темновые реакции фотосинтеза, их взаимосвязь. Хемосинтез. Роль хемосинтезирующих бактерий на Земле

Сила тяготения

В 1682 году Исаак Ньютон открыл закон всемирного тяготения. Он звучит так: все тела притягиваются друг к другу, сила всемирного тяготения прямо пропорциональна произведению масс тел и обратно пропорциональна квадрату расстояния между ними.

Формула силы тяготения согласно этому закону выглядит так:

Когда мы встаем на весы, стрелка отклоняется. Это происходит потому, что масса Земли очень большая, и сила тяготения буквально придавливает нас к поверхности. На более легкой Луне человек весит меньше в шесть раз.

Закон всемирного тяготения используют, чтобы вычислить силы взаимодействия между телами любой формы, если размеры тел значительно меньше расстояния между ними.

Если мы возьмем два шара, то для них можно использовать этот закон вне зависимости от расстояния между ними. За расстояние R между телами в этом случае принимается расстояние между центрами шаров.

Приливы и отливы существуют благодаря закону всемирного тяготения. В этом видео я рассказываю, что общего у приливов и прыщей.

Рекомендации

1. Группа экспертов ИЮПАК по биохимической термодинамике, созванная Робертом Альберти, указала, что окисленная форма НАД отрицательно заряжена и что НАД + является неподходящим символом для аниона [ Alberty, RA (1994). «Рекомендации по номенклатуре и таблицам в биохимической термодинамике (Рекомендации IUPAC 1994)». Чистая и прикладная химия . 66 (8): 1641–1666. ] Однако НАД + и, аналогично, НАДФ + остаются практически универсальными, а альтернативы, такие как _{окисленный} НАД , были приняты очень мало.
2. ^
3. ^ Воет, Дональд; Voet, Judith G .; Пратт, Шарлотта В. (2016). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (5-е изд.). Нью-Йорк: Вили. ISBN   9781118918401 .
4. ^
5. ^
6. ^
7. ^

Получение и собирание водорода в домашних условиях, техника безопасности

Реальным способом получения водорода в домашних условиях является реакция щелочи с алюминием. Газ получается гораздо чище, чем в реакции с кислотой. Схема следующая. В качестве алюминия используют фольгу, щелочного раствора — средство «Крот».

Берем стеклянную емкость, засыпаем в нее немного средства против засора «Крот» и наливаем 100 г воды обычной температуры. Перемешиваем до полного растворения и помещаем сюда же фольгу, скатанную в небольшие шарики. Выделение тепла свидетельствует о начале реакции, после чего ее скорость активируется. Через 20-60 секунд можно добавить новую порцию фольги.

Чтобы образовавшийся водород собрать, можно закрыть банку крышкой, сделав в ней отверстие, в которое вставить трубку. Второй конец трубки закрепить в воздушном шарике.

История

Артур Харден , один из первооткрывателей NAD

Коэнзим НАД + был впервые открыт британскими биохимиками Артуром Харденом и Уильямом Джоном Янгом в 1906 году. Они заметили, что добавление вареного и фильтрованного дрожжевого экстракта значительно ускоряет спиртовое брожение в некипяченых дрожжевых экстрактах. Они назвали неустановленный фактор, ответственный за этот эффект, коферментом . В результате долгой и сложной очистки от дрожжевых экстрактов этот термостабильный фактор был идентифицирован Гансом фон Эйлер-Челпином как нуклеотидный фосфат сахара . В 1936 году немецкий ученый Отто Генрих Варбург показал функцию нуклеотидного кофермента в переносе гидрида и идентифицировал никотинамидную часть как место окислительно-восстановительных реакций.

Витаминные предшественники НАД + были впервые идентифицированы в 1938 году, когда Конрад Эльвехджем показал, что печень обладает активностью «против черного языка» в форме никотинамида. Затем, в 1939 году, он представил первые убедительные доказательства того, что ниацин используется для синтеза НАД + . В начале 1940-х годов Артур Корнберг первым обнаружил фермент в пути биосинтеза. В 1949 году американские биохимики Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленингер доказали, что НАДН связывает метаболические пути, такие как цикл лимонной кислоты, с синтезом АТФ при окислительном фосфорилировании. В 1958 году Джек Прейсс и Филип Хэндлер открыли промежуточные соединения и ферменты, участвующие в биосинтезе НАД + ; Спасательный синтез из никотиновой кислоты называется путем Прейсс-Хэндлера. В 2004 году Чарльз Бреннер и его сотрудники открыли путь никотинамид-рибозидкиназы к НАД + .

Не-окислительно-восстановительные роли НАД (Ф) были обнаружены позже. Первым, что было выявлено, было использование НАД + в качестве донора АДФ-рибозы в реакциях АДФ-рибозилирования, наблюдавшихся в начале 1960-х годов. Исследования 1980-х и 1990-х годов выявили активность метаболитов НАД + и НАДФ + в передаче сигналов в клетке — например, действие циклической АДФ-рибозы , которое было обнаружено в 1987 году.

Метаболизм НАД + оставался областью интенсивных исследований в 21 веке, интерес к которым возрос после открытия НАД + -зависимых протеин-деацетилаз, называемых сиртуинами, в 2000 году Шинитиро Имаи и его коллегами в лаборатории Леонарда П. Гуаренте. . В 2009 году Имаи предложил гипотезу «NAD World», согласно которой ключевыми регуляторами старения и долголетия у млекопитающих являются сиртуин 1 и первичный синтезирующий NAD + фермент никотинамидфосфорибозилтрансфераза (NAMPT). В 2016 году Имаи расширил свою гипотезу до «NAD World 2.0», который постулирует, что внеклеточный NAMPT из жировой ткани поддерживает NAD + в гипоталамусе (контрольный центр) в сочетании с миокинами из клеток скелетных мышц .

Уровни организации живой природы

Иерархичность организации живой материи позволяет условно подразделить её на ряд уровней. Уровень организации живой материи — это функциональное место биологической структуры определённой степени сложности в общей иерархии живого.
Выделяют следующие уровни организации живой материи.

Уровни организации живой материи

Необходимо отметить, что биогеоценотический и биосферный уровни организации живой материи выделяют не всегда, поскольку они представлены биокосными системами, включающими не только живое вещество, но и неживое. Также часто не выделяют субклеточный и органно-тканевой уровни, включая их в клеточный и организменный соответственно.